Los endolisinas de bacteriófagos degradan el peptidoglicano bacteriano y se consideran alternativas enzimáticas a los antibióticos de pequeñas moléculas. En particular, la endolisina multimérica estreptocócica PlyC tiene propiedades antibacterianas atractivas. Sin embargo, falta un análisis térmico integral de PlyC, que es necesario para evaluar su estabilidad a largo plazo y su potencial terapéutico posterior. Se utilizaron métodos bioquímicos y basados en cinética en combinación con calorimetría diferencial de barrido para investigar la estabilidad estructural, cinética y termodinámica de PlyC y sus diversas subunidades y dominios. La estructura del holoenzima PlyC se ve comprometida de manera irreversible debido a un desdoblamiento parcial y agregación a 46 grados C. El desdoblamiento de la subunidad catalítica, PlyCA, provoca este evento, resultando en la inactivación cinética de la endolisina. A diferencia de PlyCA, el octámero PlyCB (el dominio de unión a la pared celular) es termostable, desnaturalizándose a ~75 grados C. La aislamiento de PlyCA o PlyCB por separado alteró sus propiedades térmicas. A diferencia del holoenzima, PlyCA por sí sola se desdobla de manera no cooperativa y se desestabiliza termodinámicamente, mientras que el octámero PlyCB se disocia reversiblemente en monómeros y forma un estado intermedio a 74 grados C en solución salina tamponada con fosfato, con cada subunidad desnaturalizándose posteriormente a 92 grados C. Agregar PlyCA plegada a un estado intermedio de PlyCB, seguido de enfriamiento, permitió la reconstitución in vitro del holoenzima activo.