El polipéptido transportador de aniones orgánicos 1B1 (OATP1B1) es un transportador clave de captación hepática para la absorción de fármacos. El cambio en la función de OATP1B1 afectará la farmacocinética de varios agentes terapéuticos clínicamente importantes. El presente estudio revela que la proteína andamiaje radixin regula la función de OATP1B1. La reducción de radixin aumentó significativamente la captación de sustratos mediada por OATP1B1. Por el contrario, la sobreexpresión de un mutante de radixin mimético de fosfato (radixin-D) suprimió tanto la actividad de transporte como la expresión en la superficie celular de OATP1B1, mientras que las formas de tipo salvaje o fosfato-dormante (radixin-A) no tuvieron efecto. Es importante destacar que radixin interactuó directamente con OATP1B1, y la activación de la proteína quinasa C (PKC) mejoró la fosforilación de radixin unida al transportador. La reducción de radixin abolió la supresión inducida por PKC de la función y los niveles superficiales de OATP1B1, demostrando que la fosforilación de radixin mediada por PKC es esencial para este mecanismo regulador. Estos hallazgos establecen a radixin como un modulador dinámico de OATP1B1, cuya fosforilación influye en la ubicación y actividad del transportador.