La proteína quinasa A dependiente de AMP cíclico (PKA) es una enzima crítica involucrada en diversas vías de señalización que desempeña un papel crucial en la regulación de procesos celulares, incluyendo el metabolismo, la transcripción génica, la proliferación celular y la diferenciación. En este estudio, se investigaron los mecanismos de alostería en PKA analizando el vasto repertorio de estructuras cristalinas disponibles en la base de datos RCSB. A partir de las estructuras existentes de PKA murina y humana, elucidamos los conjuntos conformacionales y la dinámica de la proteína que se alteran de manera dependiente del ligando. Se propusieron métricas de distancia para analizar las conformaciones del bucle G con el fin de delinear diferentes estados de PKA y se compararon con métricas estructurales existentes. Además, se investigó la flexibilidad dependiente del ligando a través de factores B normalizados para comprender mejor la dinámica inherente en PKA. El estudio presentado ofrece un enfoque contemporáneo a los métodos tradicionales en el uso de estructuras cristalinas para entender la dinámica de las proteínas. Es importante destacar que nuestros estudios proporcionan una comprensión más profunda del conjunto conformacional de PKA a medida que la enzima avanza a través de su ciclo catalítico. Estos estudios ofrecen perspectivas sobre la regulación de las quinasas que pueden aplicarse tanto a PKA individualmente como a las quinasas de proteínas como clase.