CRL es una enzima altamente versátil que encuentra una amplia utilidad en numerosas industrias, lo que se atribuye a su selectividad y eficiencia catalítica, que se han visto obstaculizadas por la impracticabilidad de su implementación, lo que lleva a una pérdida de actividad catalítica nativa y a la no reutilización. La inmovilización de enzimas es un paso necesario para permitir su reutilización y proporciona métodos para regular la eficacia funcional del biocatalizador en un entorno sintético. Los MOFs representan una nueva categoría de materiales porosos que poseen características superlativas distintas que hacen de los MOFs una matriz anfitriona óptima para desarrollar compuestos de enzima-MOF. En este estudio, empleamos enfoques de modelado molecular, por ejemplo, acoplamiento molecular y simulación de dinámica molecular, para explorar las interacciones entre CRL y un MOF específico, ZIF-8. El presente estudio involucró la realización de un análisis estructural secundario y modelado por homología de CRL, seguido del acoplamiento de ZIF-8 con CRL. Los resultados del análisis de acoplamiento molecular indican que ZIF-8 se situó dentro del bolsillo del sitio activo de CRL, donde formó enlaces de hidrógeno con Val-81, Phe-87, Ser-91, Asp-231, Thr-132, Lue-297, Phe-296, Phe-344, Thr-347 y Ser-450. El análisis de simulación de dinámica molecular reveló que el complejo acoplado de CRL y ZIF-8 exhibió estabilidad durante todo el período de simulación, y todas las interacciones presentadas en el complejo acoplado inicial se mantuvieron a lo largo de la simulación. Los hallazgos derivados de esta investigación podrían promover la comprensión de los mecanismos moleculares subyacentes a la interacción entre CRL y ZIF-8, así como el desarrollo de CRL inmovilizado para diversos propósitos industriales.