Artículo: Physicochemical characterization of pepsin-soluble collagen extracted from the byssus of Chilean mussels (Mytilus Chilensis) - Biblioteca virtual VirtualPro.co

Biblioteca14.054 documentos en línea

Artículo

Physicochemical characterization of pepsin-soluble collagen extracted from the byssus of Chilean mussels (Mytilus Chilensis)Caracterización fisicoquímica del colágeno soluble en pepsina extraído del byssus de mejillones chilenos (Mytilus Chilensis)

Resumen

La recuperación de compuestos de alto valor agregado provenientes de desechos de la industria marina es un área de investigación prometedora. El biso del mejillón es un sub-producto de la producción de mejillones el cual es una potencial fuente de colágeno. El objetivo de este estudio fue extraer colágeno desde el biso de mejillones chilenos usando un método enzimático y caracterizar este tipo de colágeno. Se utilizó una hidrólisis enzimática mediada por pepsina con dos razones de pepsina/sustrato (1:50 ó 4:50) y dos tiempos de extracción (4 ó 24 h). La extracción se realizó a 80°C por 24 h en una solución de ácido acético. Las dispersiones de colágeno obtenidas fueron analizadas en términos de su contenido de colágeno, turbidez, viscosidad aparente y solubilidad. El tiempo de hidrólisis afectó significativamente (p<0.05) el contenido de colágeno, contenido de hidroxiprolina y rendimiento de la extracción. La hidrólisis enzimática a una razón pepsina/sustrato 4:50 por 24 h presentó la mejor conducta de extracción con valores de 69 mg/g proteína, 1.8 mg/g proteína y 30% para contenido de colágeno, contenido de hidroxiprolina y rendimiento de extracción, respectivamente. No se encontraron diferencias (p>0.05) en la viscosidad aparente y solubilidad, sugiriendo que la hidrólisis enzimática no afectó a integridad de la molécula de colágeno.

Nuestros resultados indican que el biso del mejillón chileno es una buena fuente de colágeno que puede ser extraído y encontrar usos en el área de alimentos, farmacéutica y biomédica.

1. Introducción 

La mayoría de los desechos y subproductos de mariscos constituyen actualmente un grave problema ambiental para su gestión. Aunque hay un intento de disminuir los desechos en el mundo, la cantidad de desechos producidos aumenta anualmente (1). Se descartan cantidades considerables de subproductos ricos en proteínas de las plantas de procesamiento de mariscos sin ningún intento de recuperación. Esos subproductos y desechos requieren un manejo adecuado, especialmente porque son altamente perecederos, debido principalmente a la acción de los microorganismos que los encuentran un excelente medio de crecimiento (2, 3). Se han realizado esfuerzos especiales para utilizar los subproductos y los residuos antes mencionados utilizando formas eficientes, incluidas aplicaciones útiles; en la actualidad, la mayoría se utilizan como alimento para animales y fertilizantes para plantas (3). 

Los subproductos marinos contienen valiosas fracciones de proteínas y lípidos, así como vitaminas y minerales. La recuperación de componentes químicos de los materiales de desecho de mariscos, que se pueden utilizar en otros segmentos de la industria alimentaria, es un área prometedora de investigación y desarrollo para la utilización de subproductos de mariscos (4).

La extracción de esos compuestos de alto valor agregado, que pueden ser rentables debido a su efecto beneficioso sobre la salud humana, junto con el desarrollo de nuevas tecnologías para la recuperación y la purificación, junto con beneficios concomitantes hacia la sostenibilidad a largo plazo de las actividades marinas (3). 

El colágeno es la proteína de origen animal más abundante, siendo este material el componente principal de la piel, los huesos y el tejido conectivo de los animales, y comprende aproximadamente el 30% de la proteína animal total (5). Todos los colágenos son proteínas extracelulares con una composición de aminoácidos específica. Los colágenos son ricos en prolina e hidroxiprolina (20% del total de aminoácidos), así como en glicina y alanina (más del 50% del total de aminoácidos) (5). La molécula de colágeno (tropocolágeno) está compuesta de tres a-cadenas  (cada una con 1000 aminoácidos) entrelazadas en la llamada triple hélice de colágeno, adoptando una estructura 3D que proporciona una geometría ideal para la unión de hidrógeno entre cadenas (5, 6 ) Solo las regiones pequeñas al final de la a-cadena , llamadas telopéptidos (es decir, regiones N y C terminales cortas con 15-26 residuos de aminoácidos) no forman estructuras helicoidales triples, ya que están formadas principalmente por residuos de lisina e hidroxilisina. donde se han encontrado diferentes grados de reticulación (3, 5, 7). 

  • Tipo de documento:
  • Formato:pdf
  • Idioma:Inglés
  • Tamaño:256 Kb

Cómo citar el documento

Esta es una versión de prueba de citación de documentos de la Biblioteca Virtual Pro. Puede contener errores. Lo invitamos a consultar los manuales de citación de las respectivas fuentes.

Este contenido no está disponible para su tipo de suscripción

Información del documento

  • Titulo:Physicochemical characterization of pepsin-soluble collagen extracted from the byssus of Chilean mussels (Mytilus Chilensis)
  • Autor:Rodríguez, Francisca; Morán, Lorena; González, Gricel; Troncoso, Elizabeth; Zúñiga, Rommy N.
  • Tipo:Artículo
  • Año:2014
  • Idioma:Inglés
  • Editor:Facultad de Ciencias Químicas, Universidad de Cuenca
  • Materias:Proteínas de la matriz extracelular Extracción (Química) Colageno
  • Descarga:2

Cómo citar el documento

Esta es una versión de prueba de citación de documentos de la Biblioteca Virtual Pro. Puede contener errores. Lo invitamos a consultar los manuales de citación de las respectivas fuentes.

Este contenido no está disponible para su tipo de suscripción

Copiar al portapapeles