La optimización de mezclas de lipasas inmovilizadas (combi-lipasas) ha sido aplicada como estrategia para incrementar la velocidad y el rendimiento en la producción de ésteres alquílicos de ácidos grasos o en aceites vegetales hidrolizados frente a la biocatálisis convencional (catalizadores monoenzimáticos).Previamente, se identificó la Combi-lipasa (CL) de Thermomyces lanuginosus (TLL) y Candida antarcticaiso forma B (CALB) en la proporción 75:25 en el soporte Lewatit VPOC 1600 (LW) como la más activa con oleína de palma, de acuerdo a la cantidad de proteína inmovilizada y su eficiencia en la producción de ésteres etílicos (EE) en condiciones suaves de reacción. Sin embargo, su estabilidad en diferentes condiciones no ha sido estudiada. Así, se determinó que esta CL produce EE de modo estable bajo diferentes temperaturas y ante la presencia de agua y ácidos grasos libres, por contraste, la adición de glicerol generó disminuciones de hasta el 70% en la síntesis de ésteres etílicos. Aplicando el modelo de Arrhenius para una reacción de pseudo primer orden, se determinó una Ea de 21,4 ± 1,4 kJ/mol,significando una disminución del 5% frente a su componente principal (TLL-LW). Adicionalmente, el uso de un aceite diferente (de soya) generó un aumento del 20% en la producción de EE. Por último,se realizó un estudio de docking y la simulación cinética del sistema usando un modelo desarrollado previamente, pero no se logró una clara correlación con los resultados experimentales. Al margen de esto, por su robustez, la CL estudiada presenta un alto potencial de aplicación en síntesis de ésteres etílicos.
INTRODUCCIÓN
Las lipasas han sido evaluadas en la producción de biodiésel mediante la transesterificación de aceites vegetales, la mayoría de ellas usando metanol debido a su bajo costo y fácil obtención. Sin embargo, la producción usando etanol es una alternativa más verde ya que puede ser obtenido de fuentes vegetales como el maíz y la caña de azúcar o con el uso de materias primas lignocelulósicas mediante un proceso de segunda generación [1,2]. Las lipasas son enzimas muy utilizadas en la biocatálisis debido a su capacidad de reconocer una amplia gama de sustratos [3], pero como sucede con otras enzimas, su costo sigue siendo un impedimento para su uso. Eso ha llevado a buscar diferentes estrategias para solventar esta barrera, entre ellas la inmovilización de las mismas en soportes macroporosos, de celulosa o mediante encapsulamiento, entre otras [4,5], lo que facilita su separación del medio reacción.
En la producción de ésteres etílicos de ácidos grasos (EE), constituyentes principales del biodiesel etílico, la inmovilización de una lipasa en un soporte poroso genera ventajas frente a la catálisis convencional tales como: la posibilidad de reúso del biocatalizador, la disminución del gasto energético en la producción dada las bajas temperatura que oscilan entre 293 y 310 K comparadas con la convencional que se hace desde 323 K [4], menor exceso molar de etanol, así como un uso mínimo de solventes, contribuyendo a un proceso más amigable con el medio ambiente [5].
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