Resumen

Se investigaron los cambios fisicoquímicos de las proteínas miofibrilares del surimi de carpa plateada durante su almacenamiento en congelador, afectados por dos formas de tratamiento con ozono. Para la preparación del surimi tratado con ozono, se utilizó agua con ozono (8 mg/L) en el primer (To1) o en el segundo (To2) ciclo de aclarado. En comparación con las muestras de control (Tc) (aclarado de dos ciclos con agua), las proteínas miofibrilares del surimi To1 mostraron un contenido ligeramente inferior de sulfhidrilos libres y una mayor hidrofobicidad superficial a lo largo del almacenamiento congelado, así como una menor actividad Ca2 -ATPasa después de 30 días. La To2 no afectó significativamente (P>0,05) a estas propiedades fisicoquímicas, lo que indica que la estructura de las proteínas miofibrilares se mantuvo bien. En consecuencia, To1 disminuyó significativamente (P>0,05) la fuerza de rotura de los geles de surimi, mientras que To2 no afectó significativamente (P>0,05) a la fuerza de rotura del gel. Además, la blancura de los geles de surimi aumentó de forma más evidente con To2 que con To1. Los resultados indican que To2 podría utilizarse como tratamiento de oxidación suave para mejorar el color blanco del surimi de carpa plateada sin afectar negativamente a la textura del gel.

• Materias:Microbiología de alimentos Calidad de los alimentos Análisis de los Alimentos Química de los alimentos Manipulación de alimentos
• Subjects:Food microbiology Food quality Food Analysis Food chemistry Food handling
• Palabras claves:surimi de carpa plateada, p>0,05, almacenamiento congelado, proteínas miofibrilares, geles de surimi, menor actividad de ca2 -atpasa, menor contenido de sulfhidrilo libre, mayor hidrofobicidad superficial, tratamiento de oxidación suave, estructura de las proteínas miofibrilares.
• Keywords:silver carp surimi, p>0.05, frozen storage, myofibrillar proteins, surimi gels, lower ca2+-atpase activities, lower free sulfhydryl contents, higher surface hydrophobicity, mild oxidation treatment, myofibrillar proteins structure