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Identification, structure-activity relationship and in silico molecular docking analyses of five novel angiotensin I-converting enzyme (ACE)-inhibitory peptides from stone fish (Actinopyga lecanora) hydrolysatesIdentificación, relación estructura-actividad y análisis de acoplamiento molecular in silico de cinco nuevos péptidos inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina I (ECA) a partir de hidrolizados de Actinopyga lecanora

Resumen

El pepino de mar es un pez con varias propiedades benéficas para la salud por ser una fuente potencial de hidrolizados bioactivos con un alto contenido de aminoácidos aromáticos, aminoácidos de cadena ramificada y aminoácidos hidrofóbicos para la producción de péptidos inhibidores de la enzima convertidora de la angiotensina (ECA). Este estudio tiene como propósito obtener hidrolizados con un alto efecto inhibidor de ECA a partir de proteína de pepino de mar en las condiciones óptimas de hidrólisis utilizando bromelina. Los hidrolizadosfueron fraccionados en función de la hidrofobicidad y las propiedades isoeléctricas de los péptidos constituyentes. Los efectos inhibidores de la ECA de los péptidos se verificaron mediante un estudio de acoplamiento molecular. Los resultados del presente estudio indican el potencial de los hidrolizados de proteína de pescado de piedra como materia prima adecuada para la producción industrial de péptidos inhibidores de la ECA que podrían usarse en el tratamiento eficaz de la hipertensión.

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