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Immobilization of Purified Pectin Lyase from Acinetobacter calcoaceticus onto Magnetic Carboxymethyl Cellulose Nanoparticles and Its Usability in Food IndustryInmovilización de pectina liasa purificada de Acinetobacter calcoaceticus en nanopartículas magnéticas de carboximetilcelulosa y su uso en la industria alimentaria

Resumen

Un componente importante del complejo enzimático de la pectinasa es la pectina liasa (polimetilgalacturonato liasa; EC 4.2.2.10). En este estudio, se produjo la enzima pectina liasa extracelular a partir de la bacteria Acinetobacter calcoaceticus. La pectina liasa se purificó mediante la técnica de precipitación en tres fases (TPP) con un rendimiento del 25,5%. La pectina liasa se inmovilizó covalentemente a través del espaciador L-glutaraldehído a la carboximetilcelulosa. La pectina liasa inmovilizada se magnetizó utilizando nanopartículas de Fe3O4. La pectina liasa purificada se conectó al material de soporte magnetizado después de 90 min a una tasa del 80%. Se determinó que las condiciones de inmovilización más adecuadas eran pH 8 y 30°C. Mediante la caracterización de la enzima libre e inmovilizada, se determinaron los valores de KM, Vmax y pH y temperatura óptimos. Tanto para la pectina liasa libre como para la inmovilizada, los valores óptimos fueron pH 8 y temperatura 50°C. La caracterización estructural de la pectina liasa inmovilizada modificada con nanopartículas de Fe3O4 se llevó a cabo mediante análisis cromatográficos SEM, FT-IR y XRD. Al final del estudio, se utilizaron enzimas libres e inmovilizadas para la purificación de algunos zumos de frutas y se compararon los resultados.

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