Un componente importante del complejo enzimático de la pectinasa es la pectina liasa (polimetilgalacturonato liasa; EC 4.2.2.10). En este estudio, se produjo la enzima pectina liasa extracelular a partir de la bacteria Acinetobacter calcoaceticus. La pectina liasa se purificó mediante la técnica de precipitación en tres fases (TPP) con un rendimiento del 25,5%. La pectina liasa se inmovilizó covalentemente a través del espaciador L-glutaraldehído a la carboximetilcelulosa. La pectina liasa inmovilizada se magnetizó utilizando nanopartículas de Fe3O4. La pectina liasa purificada se conectó al material de soporte magnetizado después de 90 min a una tasa del 80%. Se determinó que las condiciones de inmovilización más adecuadas eran pH 8 y 30°C. Mediante la caracterización de la enzima libre e inmovilizada, se determinaron los valores de KM, Vmax y pH y temperatura óptimos. Tanto para la pectina liasa libre como para la inmovilizada, los valores óptimos fueron pH 8 y temperatura 50°C. La caracterización estructural de la pectina liasa inmovilizada modificada con nanopartículas de Fe3O4 se llevó a cabo mediante análisis cromatográficos SEM, FT-IR y XRD. Al final del estudio, se utilizaron enzimas libres e inmovilizadas para la purificación de algunos zumos de frutas y se compararon los resultados.
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