Resumen

Se probó la utilidad del campo de fuerza sistemático extensible (ESFF) para la unión del cobre(II) a un péptido de Cu(II) de 34 aminoácidos, que incluye cinco residuos de histidina y es el sitio putativo de unión del cobre a la lisil oxidasa. Para mejorar la eficiencia computacional, se utilizaron cálculos de geometría de distancia para restringir todas las combinaciones de tres ligandos de histidina para que estuvieran dentro de la distancia de unión del cobre y los mejores resultados se utilizaron como estructuras de partida para los cálculos de ESFF. Se modelaron todas las geometrías probables del cobre, pero los resultados mostraron sólo una pequeña dependencia del modelo geométrico en el sentido de que todos dieron lugar a una geometría piramidal cuadrada distorsionada en torno al cobre, algunos de los anillos de imidazol estaban mal orientados para la ligadura al Cu(II) y las distancias de enlace cobre-nitrógeno eran demasiado largas. Los resultados sugieren que la ESFF debe utilizarse con precaución en los complejos de Cu(II) en los que los enlaces cobre-ligando tienen una covalencia significativa y cuando los ligandos no están restringidos geométricamente para ser planares.

• Materias:Carbono Células Ácido desoxirribonucleico (ADN) Plomo Bioinorgánica
• Subjects:Carbon Cells Deoxyribonucleic acid (DNA) Lead Bioinorganics
• Palabras claves:cobre, geometría piramidal cuadrada, cálculo de la geometría de la distancia, campo de fuerza sistemático, distancia del enlace de nitrógeno, geometría probable del cobre, pequeña dependencia, resultados, mejores resultados, ligando de histidina
• Keywords:copper, square pyramidal geometry, distance geometry calculation, systematic force field, nitrogen bond distance, likely copper geometry, small dependence, results, best results, histidine ligand