La enfermedad de Alzheimer se manifiesta en el tejido cerebral por la muerte neuronal, debido a la agregación de β-amiloide, producida por las placas seniles, y a la hiperfosforilación de la proteína tau, que produce ovillos neurofibrilares. Uno de los marcadores genéticos de la enfermedad es el gen que traduce la proteína presenilina-2, que presenta mutaciones que favorecen la aparición de la enfermedad y no tiene estructura cristalográfica reportada. En vista de ello, se realiza el modelado de la proteína mediante herramientas de predicción y refinamiento estructural, seguido de una caracterización energética y estereoquímica para su validación. Para la simulación se eligen cuatro mutaciones reportadas, que son Met239Ile, Met239Val, Ser130Leu, y Thr122Arg, todas ellas asociadas a diversas respuestas funcionales. A partir de un análisis teórico, se realiza un estudio bioinformático preliminar para encontrar los patrones de fosforilación en la proteína y el índice hidropático según la polaridad y el entorno químico. La visualización molecular se realizó con el software Chimera 1.14, y el cálculo teórico con el sistema híbrido de mecánica cuántica/mecánica molecular a partir del método semiempírico, con el software Spartan18 y una base AustinModel1. Estas relaciones permiten estudiar el sistema desde un enfoque estructural con la determinación de pequeños cambios de distancia, superficies de potencial, mapas electrostáticos y cambios de ángulo, que favorecen la comparación entre los sistemas wild-type y mutantes. Con los resultados obtenidos se espera complementar los datos experimentales reportados en la literatura a partir de modelos que permitan entender los efectos de las mutaciones seleccionadas.
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