Se examinaron tres péptidos antimicrobianos derivados de proteínas lácteas bovinas en lo que respecta a la penetración en monocapas insolubles formadas con 1,2-dipalmitoil-sn-glicero-3-fosfocolina (DPPC) o con 1,2-dipalmitoil-sn-glicero-3-fosfotasa-rac-(1-glicerol) sal de sodio (DPPG). Se midieron los efectos sobre la presión superficial (Π) y el potencial eléctrico superficial (ΔV), Π con una placa Wilhelmy de platino y ΔV con una placa vibratoria. Las mediciones de penetración se realizaron en condiciones de difusión estacionaria y al comprimir las monocapas. Los dos tipos de mediciones mostraron efectos muy diferentes de las interacciones péptido-lípido. Los resultados de la penetración estacionaria muestran que las interacciones del péptido con la monocapa de DPPC son débiles, repulsivas y no específicas, mientras que las interacciones con la monocapa de DPPG son significativas, atractivas y específicas. Estos resultados concuerdan con el hecho de que los péptidos antimicrobianos perturban las membranas de las bacterias (negativo) mientras que no se observa ningún efecto significativo en las membranas del huésped (neutro). Las isotermas de compresión no revelaron tal discriminación. Estas últimas indican que el hecho de exprimir el penetrante de la monocapa al comprimirla no permite establecer el equilibrio de penetración, por lo que la monocapa permanece sobresaturada con el penetrante y muestra una orientación por debajo del equilibrio en todo el rango de compresión, prácticamente.
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