En esta revisin, se ha discutido la informacin relativa a las especificidades de sustrato y sitio, el mecanismo cataltico y los estados de protonacin de la dada cataltica Asp de la -secretasa (BACE1) derivada de estudios computacionales. BACE1 cataliza el paso limitante en la generacin del pptido beta amiloide de Alzheimer a travs de la escisin proteoltica de la protena precursora amiloide. Debido a su funcionamiento biolgico, esta enzima se ha considerado una de las dianas ms importantes para encontrar la cura de la enfermedad de Alzheimer. Las simulaciones de dinmica molecular (MD) sugirieron que las diferencias estructurales en las regiones clave (insertos A, D y F y el bucle 10s) de la enzima son responsables de la diferencia observada en sus actividades hacia los sustratos WT- y SW. Las modificaciones en el colgajo, la tercera cadena y las regiones de insercin F resultaron estar implicadas en la alteracin de la especificidad del sitio de la forma de BACE1 unida al glucosilfosfatidilinositol. Nuestros clculos QM y QM/MM sugirieron que BACE1 hidrolizaba el sustrato SW ms eficientemente que el sustrato WT y que la escisin del enlace peptdico se produca en el paso determinante de la velocidad. Los resultados de los estudios de acoplamiento molecular mostraron que la informacin relativa a un nico estado de protonacin de la dada Asp no es suficiente para llevar a cabo una campaa de cribado in silico.
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