El tracto alimentario de la lombriz de tierra segrega un grupo de proteasas con una especificidad de sustrato relativamente amplia. En 1983, se aislaron seis isozimas de lombriz de tierra con actividades fibrinolíticas y se denominaron enzimas fibrinolíticas. Hasta ahora, se han encontrado más isozimas en diferentes especies de lombrices de tierra, como Lumbricus rubellus y Eisenia fetida. Por comodidad, las proteasas se denominan según la especie de lombriz y la función de la proteína, por ejemplo, proteasa de Eisenia fetida (EfP). Las proteasas tienen la capacidad no sólo de hidrolizar la fibrina y otras proteínas, sino también de activar proenzimas como el plasminógeno y la protrombina. A la luz de estudios recientes, ocho de las EfP contienen cadenas de oligosacáridos que se cree que sustentan la estructura de la enzima. Curiosamente, la EfP-II tiene una especificidad de sustrato más amplia al presentar actividades de tripsina alcalina, quimotripsina y elastasa, pero la EfP-III-1 tiene una especificidad más estricta. Las estructuras cristalinas de las proteínas muestran las características de sus especificidades. Las proteasas de lombriz de tierra se han aplicado en varios ámbitos, como el tratamiento clínico de las enfermedades de coagulación, el estudio antitumoral, la protección del medio ambiente y la producción nutricional. En este artículo se analizan los usos clínicos actuales y algunas aplicaciones potenciales de la proteasa de lombriz de tierra.
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