Los derivados del triptófano, como los triptófanos hidroxilados o halogenados, se utilizan en péptidos terapéuticos y agroquímicos, así como precursores de compuestos bioactivos, como la serotonina. La biosíntesis del triptófano depende de otro aminoácido proteico, la serina, que se condensa con el indol-3-glicerofosfato por la triptófano sintasa. Esta enzima está compuesta por la subunidad alfa TrpA, que cataliza la ruptura retro-aldólica del fosfato de glicerol indol-3, produciendo gliceraldéido-3-fosfato e indol, y la subunidad beta TrpB que cataliza la reacción de beta-sustitución entre indol y serina a agua y triptófano. Se informa que TrpA actúa como un actuador alostérico, y su ausencia atenúa severamente la actividad de TrpB. Sin embargo, en este estudio, mostramos que TrpB es catalíticamente activo en ausencia de TrpA. La sobreexpresión en un mutante de doble deleción soportó el crecimiento en medio mínimo solo cuando el indol añadido exógenamente fue absorbido por la célula y condensado con la serina sintetizada intracelularmente. El gen reportero de fluorescencia de un biosensor de serina, que se basaba en el activador transcripcional endógeno SerR y su promotor objetivo P, fue reemplazado por . Esto permitió la expresión dependiente de serina en una cepa productora de serina que carecía de TrpA. Al alimentar con los respectivos derivados de indol, esta cepa produjo los derivados de triptófano 5-hidroxitriptófano, 7-bromotryptófano y 5-fluorotryptófano.