Las trampas extracelulares de neutrófilos (NETs) se forman por neutrófilos durante la inflamación. Entre otras cosas, estas estructuras de ADN consisten en proteínas antimicrobianas como la lactoferrina y las histonas. Con estas propiedades, las NETs capturan y destruyen microorganismos invasores. El polisacárido ácido polisialico (polySia) interactúa tanto con la lactoferrina como con las histonas. Experimentos anteriores demostraron que, en humanos, la lactoferrina inhibe la liberación de NET y que este efecto es respaldado por el polySia. En este estudio, examinamos la interacción de la lactoferrina y el polySia en NETs ya formadas de neutrófilos bovinos. Se consideró que la unión del polySia ocurría en el dominio que contiene lactoferricina (LFcin) de la lactoferrina. La interacción con el péptido LFcin se estudió en más detalle utilizando grupos de longitudes de cadena de polySia definidas, lo que sugirió un mecanismo de interacción dependiente de la longitud de la cadena con LFcin. Se encontró que el dominio LFcin de la lactoferrina interactúa con el ADN. Por lo tanto, se probó la posibilidad de que el polySia influya en la integración de la lactoferrina en las estructuras de ADN de las NETs aislando neutrófilos bovinos e induciendo la NETosis. Experimentos con fibras de NET saturadas con lactoferrina demostraron que el polySia inicia la incorporación de lactoferrina externa en NETs ya cargadas. Así, el polySia puede modular los constituyentes de las NET.