Las ATPasas vacuolares (V-ATPasas) están presentes en células especializadas secretoras de protones, donde bombean protones a través de las membranas de diversos orgánulos intracelulares y de la membrana plasmática. El mecanismo de transporte de protones es electrogénico y establece un pH ácido y un potencial transmembrana positivo en estos compartimentos intracelulares y extracelulares. Se ha descubierto que las V-ATPasas son prácticamente idénticas en cuanto a la composición de sus subunidades en todas las células eucariotas. Presentan dos estructuras distintas: un sector catalítico periférico (V1) y un sector de membrana hidrofóbico (V0), encargado de impulsar los protones. La actividad de la V-ATPasa está regulada por tres mecanismos diferentes, que controlan la densidad de bombeo, la asociación/disociación de los dominios V1 y V0, y la actividad secretora. La subunidad C es una proteína de 40 kDa ubicada en el dominio V1 de la V-ATPasa. La proteína está codificada por el gen ATP6V1C y se localiza en la posición 22 del brazo largo del cromosoma 8 (8q22.3). La subunidad C desempeña funciones muy importantes en el control de la regulación de la disociación reversible de las V-ATPasas.