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Análisis de la secuencia, estructura y unión de la ciclodextrinasa (TK1770) de T. kodakarensis (KOD1) mediante un enfoque in silico
La ciclodextrinasa termoestable (Tk1770 CDasa) de la arquea hipertermofílica Thermococcus kodakarensis (KOD1) hidroliza las ciclodextrinas en dextrinas lineales. La secuencia de la Tk1770 CDasa recuperada de UniProt se alineó con las secuencias de dieciséis enzimas hidrolizadoras de CD y se construyó un árbol filogenético mediante inferencia bayesiana. El modelo de homología de la CDasa Tk1770 se construyó y optimizó con el programa Modeller v9.14. El modelo se validó con el servidor ProSA y el análisis PROCHECK. Se identificaron cuatro regiones conservadas y la tríada catalítica formada por Asp411, Glu437 y Asp502 de la familia GH13 en el sitio catalítico. También se identificó una quinta región conservada adicional aguas abajo de la cuarta región. La estructura de la CDasa Tk1770 consiste en un dominio N′ adicional y un motivo de hélice-bucle-hélice que se conserva en todas las enzimas arqueas hidrolizadoras de CD. El dominio N′ contiene una región de bucle extendido que forma parte del dominio catalítico y desempeña un papel importante en la estabilidad y la unión del sustrato. El acoplamiento del sustrato en el sitio catalítico reveló las interacciones con diferentes residuos conservados implicados en la unión del sustrato y la formación del complejo enzima-sustrato.
Autores: Ramzan, Ali; Muhammad Imtiaz, Shafiq
Idioma: Inglés
Editor: Hindawi Publishing Corporation
Año: 2015
Disponible con Suscripción Virtualpro
Artículos
Categoría
Ciencias Naturales y Subdisciplinas
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 8
Citaciones: Sin citaciones
Hindawi
Archaea
Volume 2015, Article ID 179196, 9 pages
https://doi.org/10.1155/2015/179196
Ramzan Ali, Muhammad Imtiaz Shafiq
, Pakistan
Academic Editor: Isaac K. O. Cann
Contact: archaea@hindawi.com
La ciclodextrinasa termoestable (Tk1770 CDasa) de la arquea hipertermofílica Thermococcus kodakarensis (KOD1) hidroliza las ciclodextrinas en dextrinas lineales. La secuencia de la Tk1770 CDasa recuperada de UniProt se alineó con las secuencias de dieciséis enzimas hidrolizadoras de CD y se construyó un árbol filogenético mediante inferencia bayesiana. El modelo de homología de la CDasa Tk1770 se construyó y optimizó con el programa Modeller v9.14. El modelo se validó con el servidor ProSA y el análisis PROCHECK. Se identificaron cuatro regiones conservadas y la tríada catalítica formada por Asp411, Glu437 y Asp502 de la familia GH13 en el sitio catalítico. También se identificó una quinta región conservada adicional aguas abajo de la cuarta región. La estructura de la CDasa Tk1770 consiste en un dominio N′ adicional y un motivo de hélice-bucle-hélice que se conserva en todas las enzimas arqueas hidrolizadoras de CD. El dominio N′ contiene una región de bucle extendido que forma parte del dominio catalítico y desempeña un papel importante en la estabilidad y la unión del sustrato. El acoplamiento del sustrato en el sitio catalítico reveló las interacciones con diferentes residuos conservados implicados en la unión del sustrato y la formación del complejo enzima-sustrato.
Descripción
La ciclodextrinasa termoestable (Tk1770 CDasa) de la arquea hipertermofílica Thermococcus kodakarensis (KOD1) hidroliza las ciclodextrinas en dextrinas lineales. La secuencia de la Tk1770 CDasa recuperada de UniProt se alineó con las secuencias de dieciséis enzimas hidrolizadoras de CD y se construyó un árbol filogenético mediante inferencia bayesiana. El modelo de homología de la CDasa Tk1770 se construyó y optimizó con el programa Modeller v9.14. El modelo se validó con el servidor ProSA y el análisis PROCHECK. Se identificaron cuatro regiones conservadas y la tríada catalítica formada por Asp411, Glu437 y Asp502 de la familia GH13 en el sitio catalítico. También se identificó una quinta región conservada adicional aguas abajo de la cuarta región. La estructura de la CDasa Tk1770 consiste en un dominio N′ adicional y un motivo de hélice-bucle-hélice que se conserva en todas las enzimas arqueas hidrolizadoras de CD. El dominio N′ contiene una región de bucle extendido que forma parte del dominio catalítico y desempeña un papel importante en la estabilidad y la unión del sustrato. El acoplamiento del sustrato en el sitio catalítico reveló las interacciones con diferentes residuos conservados implicados en la unión del sustrato y la formación del complejo enzima-sustrato.