Los receptores de integrina son contribuyentes esenciales al crecimiento de neuritas y la elongación del axón. Las integrinas activadas se unen a componentes de la matriz extracelular, lo que permite que el cono de crecimiento forme contactos puntuales, que conectan el sustrato extracelular con complejos proteicos intracelulares dinámicos. Estos complejos de adhesión facilitan la migración eficiente del cono de crecimiento y la extensión de neuritas. Las principales vías de señalización mediadas por el complejo de adhesión son instigadas por la quinasa de adhesión focal (FAK), mientras que las moléculas de guía axonal presentes in vivo promueven la dirección o retracción del cono de crecimiento mediante la modulación local de la actividad de FAK. La activación de FAK se marca por la fosforilación tras la unión de la integrina, y esta actividad está estrictamente regulada durante el crecimiento de neuritas. La inhibición de FAK ralentiza el crecimiento de neuritas al reducir la rotación de los contactos puntuales; sin embargo, los constructos mutantes de FAK con actividad mejorada estimulan un crecimiento aberrante. Es importante destacar que FAK es un componente estructural principal de los sitios de adhesión en maduración, que proporcionan la plataforma para la polimerización de actina que impulsa el avance del borde líder. En esta revisión, discutimos la señalización coordinada de los receptores de integrina y FAK, así como su papel en la regulación del crecimiento de neuritas y la elongación del axón. También discutimos la importancia del eje integrina-FAK in vivo, ya que la expresión y activación de integrinas son determinantes clave para la regeneración exitosa del axón tras una lesión.