Aspectos bioquímicos de una serina proteasa de semillas de Lam. (Pau Brasil): Una herramienta potencial para acceder a la movilización de proteínas de reserva de semillas.
Autores: Praxedes-Garcia, Priscila; Cruz-Silva, Ilana; Gozzo, Andrezza Justino; Abreu Nunes, Viviane; Torquato, Ricardo Jos; Tanaka, Aparecida Sadae; Figueiredo-Ribeiro, Rita de Cssia; Gonzalez, Yamile Gonzalez; Arajo, Mariana da Silva
Idioma: Inglés
Editor: The Scientific World Journal
Año: 2012
Acceso abierto
Artículo científico
Categoría
Ingeniería y Tecnología
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 21
Citaciones: Sin citaciones
Varias proteínas han sido aisladas de semillas de leguminosas, pero este es el primer informe que una proteasa fue obtenida de semillas de Lam., un árbol perteneciente a la familia Fabaceae. Esta enzima fue purificada hasta la homogeneidad mediante interacciones hidrofóbicas y cromatografías de intercambio aniónico y de filtración en gel. Esta serina proteasa de 61 kDa (CeSP) hidroliza H-D-prolil-L-fenilalil-L-arginina-nitroanilida (55.7M) en un pH óptimo de 7.1, y esta actividad se mantiene efectivamente hasta C. CeSP permaneció estable en presencia de aniones kosmotrópicos (, , y ) o cationes caotrópicos (K y Na). Es fuertemente inhibida por TLCK, un inhibidor de serina proteasa, pero no por E-64, EDTA o pepstatina A. Las características de la enzima purificada nos permitieron clasificarla como una serina proteasa. El
Descripción
Varias proteínas han sido aisladas de semillas de leguminosas, pero este es el primer informe que una proteasa fue obtenida de semillas de Lam., un árbol perteneciente a la familia Fabaceae. Esta enzima fue purificada hasta la homogeneidad mediante interacciones hidrofóbicas y cromatografías de intercambio aniónico y de filtración en gel. Esta serina proteasa de 61 kDa (CeSP) hidroliza H-D-prolil-L-fenilalil-L-arginina-nitroanilida (55.7M) en un pH óptimo de 7.1, y esta actividad se mantiene efectivamente hasta C. CeSP permaneció estable en presencia de aniones kosmotrópicos (, , y ) o cationes caotrópicos (K y Na). Es fuertemente inhibida por TLCK, un inhibidor de serina proteasa, pero no por E-64, EDTA o pepstatina A. Las características de la enzima purificada nos permitieron clasificarla como una serina proteasa. El