Características bioquímicas y moleculares de una nueva liasa de ácido hialurónico
Autores: Li, Xinyue; Li, Fang; Ma, Junhao; Li, Mingjun; Lei, Xi; Tang, Xianghua; Wu, Qian; Huang, Zunxi; Zhang, Rui
Idioma: Inglés
Editor: MDPI
Año: 2022
Acceso abierto
Artículo científico
Categoría
Tecnología e Industria de alimentos
Licencia
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Citaciones: Sin citaciones
La cepa Gram-negativa de YNLX tiene la capacidad de degradar ácido hialurónico. En este estudio, expresamos una hialuronidasa, de la familia de las liasas de polisacáridos 8, en . La enzima recombinante purificada (rHynACF8) mostró una actividad de escisión de ácido hialurónico sustancialmente mayor que la del sulfato de condroitina. Encontramos que su pH y temperatura óptimos son 5.5 y 35 grados Celsius, respectivamente. Además, la actividad enzimática no se vio notablemente afectada por la mayoría de los iones metálicos. y de rHynACF8 hacia el AH fueron 1.5 +/- 0.01 mg/mL y 30.9 +/- 0.5 /s, respectivamente. rHynACF8 es una enzima de acción endo. Sus productos de escisión presentaron una actividad antioxidante dramáticamente mayor que la del ácido hialurónico in vitro.
Descripción
La cepa Gram-negativa de YNLX tiene la capacidad de degradar ácido hialurónico. En este estudio, expresamos una hialuronidasa, de la familia de las liasas de polisacáridos 8, en . La enzima recombinante purificada (rHynACF8) mostró una actividad de escisión de ácido hialurónico sustancialmente mayor que la del sulfato de condroitina. Encontramos que su pH y temperatura óptimos son 5.5 y 35 grados Celsius, respectivamente. Además, la actividad enzimática no se vio notablemente afectada por la mayoría de los iones metálicos. y de rHynACF8 hacia el AH fueron 1.5 +/- 0.01 mg/mL y 30.9 +/- 0.5 /s, respectivamente. rHynACF8 es una enzima de acción endo. Sus productos de escisión presentaron una actividad antioxidante dramáticamente mayor que la del ácido hialurónico in vitro.