Este estudio investiga los efectos de las catepsinas sobre la fuerza del gel y la capacidad de retención de agua (WHC) de los geles de proteínas miofibrilares de la carpa cabezona () bajo un sistema oxidante generador de radicales hidroxilo. Las proteínas miofibrilares se dividieron en un grupo de control (con catepsinas) y un grupo E64 (sin catepsinas). Se midieron los cambios de las actividades de catepsina B y catepsina L, electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecil sulfato de sodio (SDS-PAGE), oxidación de proteínas (contenidos totales de sulfhidrilo y carbonilo) e interacciones químicas (asociación no específica, enlaces iónicos, enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas y disulfuros) de las proteínas miofibrilares y geles, así como la fuerza del gel y WHC de los dos grupos bajo 0-100 mM de HO. Los resultados indicaron que una oxidación leve (10 mM de HO) producía una mejor fuerza del gel y WHC. Las actividades de las catepsinas B y L disminuyeron con el aumento de las concentraciones de HO, pero sus efectos en la degradación de proteínas miofibrilares aún existían durante 0.1-50 mM de HO, lo que se expresaba por mayores contenidos de carbonilo y enlaces iónicos a 0.1 y 50 mM de HO, mayores contenidos totales de sulfhidrilo a 0 mM de HO, y una menor intensidad de MHC y actina del grupo de control que del grupo E64. Además de una mayor degradación de proteínas, la proteólisis de catepsina también resultó en una menor fuerza del gel y WHC en geles de control que en geles E64 bajo una oxidación leve, lo que podría explicarse por una menor interacción hidrofóbica y enlaces de disulfuros moderados entre las moléculas de proteína de gel de los geles de control.