Los componentes del péptido señal de reconocimiento del cloroplasto (cpSRP), cpSRP43 y cpSRP54, no solo forman un complejo con proteínas de unión a clorofila (Chl) que capturan luz para dirigirlas a la membrana tilacoide, sino que también cumplen otras funciones. cpSRP43 actúa de manera independiente como un chaperón para algunas enzimas de biosíntesis de tetrapirrol (TBS), mientras que cpSRP54 participa en la orientación co-traduccional de proteínas codificadas por plastidios. Sin embargo, sigue sin estar claro hasta qué punto los dos componentes de cpSRP están co-regulados, a pesar de sus funciones distintas, y si ambos participan en la señalización retrógrada mediada por el genoma desacoplado (GUN). Aquí, demostramos que la acumulación de cpSRP43 y cpSRP54 está controlada de manera interdependiente: la sobreexpresión de una proteína aumenta el nivel de la otra, mientras que una deficiencia en una de las dos proteínas conduce a una disminución simultánea en el otro componente. La interrupción de este equilibrio, por ejemplo, al combinar la sobreexpresión de un componente con un knockout del otro, resulta en clorosis severa, crecimiento atrofiado y niveles reducidos de Chl e intermedios de tetrapirrol. Además, la deficiencia de cpSRP43 agrava el fenotipo verde pálido de los mutantes, destacando un impacto sinérgico en TBS; sin embargo, la sobreexpresión de cpSRP43 no logra rescatar estos defectos. Notablemente, la pérdida de cpSRP43 no afecta la expresión de genes fotosintéticos codificados por el núcleo bajo estrés intrínseco de plastidios, demostrando claramente que cpSRP43 no está involucrado en la señalización retrógrada de plastidios a núcleo. En general, nuestros hallazgos subrayan que la expresión finamente ajustada de cpSRP43 y cpSRP54 es crucial para el correcto funcionamiento del cloroplasto y la biosíntesis de pigmentos, mientras que cpSRP43 por sí solo no participa en la vía de señalización retrógrada.