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Diseño racional de un par ortogonal de ribozimas RNasa P bimoleculares a través del ensamblaje heterólogo de sus dominios modulares

Autores: Nozawa, Yuri; Hagihara, Megumi; Rahman, Md Sohanur; Matsumura, Shigeyoshi; Ikawa, Yoshiya

Idioma: Inglés

Editor: MDPI

Año: 2019

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Acceso abierto

Artículo científico


Categoría

Ciencias Naturales y Subdisciplinas

Subcategoría

Biología

Palabras clave

Modular
Dominios estructurales
Enzimas de ARN
Ensamblaje no covalente
Capacidad catalítica
Ortogonal

Licencia

CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual

Consultas: 26

Citaciones: Sin citaciones


Descripción
Los dominios estructurales modulares de las enzimas de ARN multidominio a menudo pueden ser descompuestos en ARN de dominios separados y su ensamblaje no covalente a menudo puede reconstituir enzimas activas. Estas propiedades son importantes para entender sus características básicas y son útiles para su aplicación en nanostructuras basadas en ARN. Las formas bimoleculares de los ribozimas RNasa P bacterianos que consisten en ARN de dominio S y ARN de dominio C son atractivas como plataformas para nanostructuras de ARN catalíticas, pero su ensamblaje de dominio S/dominio C no fue optimizado para este propósito. A través del análisis y la ingeniería de formas bimoleculares de los dos ribozimas RNasa P bacterianos, construimos un riboenzima quimérico con una capacidad catalítica mejorada y un ensamblaje de dominio S/dominio C y desarrollamos un par de ribozimas RNasa P bimoleculares cuyo ensamblaje era considerablemente ortogonal entre sí.

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