Diseño racional de un par ortogonal de ribozimas RNasa P bimoleculares a través del ensamblaje heterólogo de sus dominios modulares
Autores: Nozawa, Yuri; Hagihara, Megumi; Rahman, Md Sohanur; Matsumura, Shigeyoshi; Ikawa, Yoshiya
Idioma: Inglés
Editor: MDPI
Año: 2019
Acceso abierto
Artículo científico
Categoría
Ciencias Naturales y Subdisciplinas
Subcategoría
Biología
Palabras clave
Modular
Dominios estructurales
Enzimas de ARN
Ensamblaje no covalente
Capacidad catalítica
Ortogonal
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 26
Citaciones: Sin citaciones
Los dominios estructurales modulares de las enzimas de ARN multidominio a menudo pueden ser descompuestos en ARN de dominios separados y su ensamblaje no covalente a menudo puede reconstituir enzimas activas. Estas propiedades son importantes para entender sus características básicas y son útiles para su aplicación en nanostructuras basadas en ARN. Las formas bimoleculares de los ribozimas RNasa P bacterianos que consisten en ARN de dominio S y ARN de dominio C son atractivas como plataformas para nanostructuras de ARN catalíticas, pero su ensamblaje de dominio S/dominio C no fue optimizado para este propósito. A través del análisis y la ingeniería de formas bimoleculares de los dos ribozimas RNasa P bacterianos, construimos un riboenzima quimérico con una capacidad catalítica mejorada y un ensamblaje de dominio S/dominio C y desarrollamos un par de ribozimas RNasa P bimoleculares cuyo ensamblaje era considerablemente ortogonal entre sí.
Descripción
Los dominios estructurales modulares de las enzimas de ARN multidominio a menudo pueden ser descompuestos en ARN de dominios separados y su ensamblaje no covalente a menudo puede reconstituir enzimas activas. Estas propiedades son importantes para entender sus características básicas y son útiles para su aplicación en nanostructuras basadas en ARN. Las formas bimoleculares de los ribozimas RNasa P bacterianos que consisten en ARN de dominio S y ARN de dominio C son atractivas como plataformas para nanostructuras de ARN catalíticas, pero su ensamblaje de dominio S/dominio C no fue optimizado para este propósito. A través del análisis y la ingeniería de formas bimoleculares de los dos ribozimas RNasa P bacterianos, construimos un riboenzima quimérico con una capacidad catalítica mejorada y un ensamblaje de dominio S/dominio C y desarrollamos un par de ribozimas RNasa P bimoleculares cuyo ensamblaje era considerablemente ortogonal entre sí.