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Estómago de Carangoides bartholomaei (Cuvier, 1833): una fuente de proteasas aspárticas para aplicaciones industriales y biotecnológicas.
Las vísceras y otros residuos del procesamiento del pescado son comúnmente desechados por la industria pesquera. Estos subproductos pueden ser una fuente de enzimas digestivas con potencial industrial y biotecnológico. En este estudio, nos propusimos extraer, caracterizar y aplicar proteasas ácidas del estómago de Carangoides bartholomaei (Cuvier, 1833). Se obtuvo un extracto crudo de los estómagos y se sometió a un proceso de purificación parcial mediante salado, obteniendo un Extracto Purificado (EP) con una actividad proteolítica específica de 54,0 U·mg⁻¹. Se obtuvo una purificación de 1,9 veces y un rendimiento del 41 %. El EP presenta dos isoformas de proteasas ácidas y una actividad proteolítica máxima a 45 °C y pH 2,0. La actividad proteolítica ácida del EP se mantuvo estable en el rango de pH de 1,5 a 7,0 y en temperaturas de 25 °C a 50 °C. El extracto purificado mantuvo el 35 % de su actividad proteolítica en presencia de NaCl al 15 % (m/v), pero fue inhibido totalmente por la pepstatina A. Las proteasas aspárticas del extracto purificado presentaron una alta actividad en presencia de metales pesados como Cd₂₄, Hg₂₄, Pb₂₄, Al₃₄ y Cu₂₄. El uso de PE como aditivo enzimático en la extracción de colágeno de escamas de tilapia del Nilo ha duplicado el rendimiento del proceso. Los resultados indican el potencial de estas proteasas aspárticas para aplicaciones industriales y biotecnológicas.
Autores: Silva, M. K. S.; Silva, T. A.; Silva, J. A. F.; Costa, L. D. A.; Leal, M. L. E.; Bezerra, R. S.; Costa, H. M. S.; Júnior, Freitas-
Idioma: Inglés
Editor: Takako Matsumura-Tundisi
Año: 2022
Categoría
Licencia
Consultas: 9
Citaciones: Sin citaciones
Este documento es un artículo elaborado por Silva, M. K. S., Silva, T. A., Silva, J. A. F., Costa, L. D. A., Leal, M. L. E., Bezerra, R. S., Costa, H. M. S. y Freitas-Júnior, A. C. V. (Universidad Federal de Pernambuco y Universidad Federal de Paraíba, Brasil) para Brazilian Journal of Biology Vol. 82. Publicación de Instituto Internacional de Ecología. Contacto: bjb@bjb.com.br
Las vísceras y otros residuos del procesamiento del pescado son comúnmente desechados por la industria pesquera. Estos subproductos pueden ser una fuente de enzimas digestivas con potencial industrial y biotecnológico. En este estudio, nos propusimos extraer, caracterizar y aplicar proteasas ácidas del estómago de Carangoides bartholomaei (Cuvier, 1833). Se obtuvo un extracto crudo de los estómagos y se sometió a un proceso de purificación parcial mediante salado, obteniendo un Extracto Purificado (EP) con una actividad proteolítica específica de 54,0 U·mg⁻¹. Se obtuvo una purificación de 1,9 veces y un rendimiento del 41 %. El EP presenta dos isoformas de proteasas ácidas y una actividad proteolítica máxima a 45 °C y pH 2,0. La actividad proteolítica ácida del EP se mantuvo estable en el rango de pH de 1,5 a 7,0 y en temperaturas de 25 °C a 50 °C. El extracto purificado mantuvo el 35 % de su actividad proteolítica en presencia de NaCl al 15 % (m/v), pero fue inhibido totalmente por la pepstatina A. Las proteasas aspárticas del extracto purificado presentaron una alta actividad en presencia de metales pesados como Cd₂₄, Hg₂₄, Pb₂₄, Al₃₄ y Cu₂₄. El uso de PE como aditivo enzimático en la extracción de colágeno de escamas de tilapia del Nilo ha duplicado el rendimiento del proceso. Los resultados indican el potencial de estas proteasas aspárticas para aplicaciones industriales y biotecnológicas.
Las vísceras y otros residuos del procesamiento del pescado son comúnmente desechados por la industria pesquera. Estos subproductos pueden ser una fuente de enzimas digestivas con potencial industrial y biotecnológico. En este estudio, nos propusimos extraer, caracterizar y aplicar proteasas ácidas del estómago de Carangoides bartholomaei (Cuvier, 1833). Se obtuvo un extracto crudo de los estómagos y se sometió a un proceso de purificación parcial mediante salado, obteniendo un Extracto Purificado (EP) con una actividad proteolítica específica de 54,0 U·mg⁻¹. Se obtuvo una purificación de 1,9 veces y un rendimiento del 41 %. El EP presenta dos isoformas de proteasas ácidas y una actividad proteolítica máxima a 45 °C y pH 2,0. La actividad proteolítica ácida del EP se mantuvo estable en el rango de pH de 1,5 a 7,0 y en temperaturas de 25 °C a 50 °C. El extracto purificado mantuvo el 35 % de su actividad proteolítica en presencia de NaCl al 15 % (m/v), pero fue inhibido totalmente por la pepstatina A. Las proteasas aspárticas del extracto purificado presentaron una alta actividad en presencia de metales pesados como Cd₂₄, Hg₂₄, Pb₂₄, Al₃₄ y Cu₂₄. El uso de PE como aditivo enzimático en la extracción de colágeno de escamas de tilapia del Nilo ha duplicado el rendimiento del proceso. Los resultados indican el potencial de estas proteasas aspárticas para aplicaciones industriales y biotecnológicas.