Estructura cristalina de Rho1 revela su relación evolutiva con otras GTPasas Rho
Autores: Huang, Qingqing; Xie, Jiarong; Seetharaman, Jayaraman
Idioma: Inglés
Editor: MDPI
Año: 2022
Acceso abierto
Artículo científico
Categoría
Ciencias Naturales y Subdisciplinas
Subcategoría
Biología
Palabras clave
Proteínas rho
Gtpasas pequeñas
Organización citoesquelética
Morfogénesis del cáncer
Estructura cristalina
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 29
Citaciones: Sin citaciones
La proteína Rho, un homólogo de Ras, es un miembro de la superfamilia Ras de pequeñas GTPasas. Las proteínas de la familia Rho están involucradas en la organización del citoesqueleto, la movilidad celular y la polaridad, y se implican en la morfogénesis del cáncer. Aunque los homólogos de Rho de organismos mamíferos de orden superior están bien estudiados, hay pocos estudios que examinen las proteínas Rho en organismos unicelulares de nivel inferior. Aquí, informamos sobre la estructura cristalina de Rho1 en complejo con GDP en presencia de Mg a una resolución de 2.78 Å. La estructura general es similar a la de los homólogos de Rho conocidos, incluyendo RhoA humano, RhoC humano y Rho1, con algunas excepciones. Observamos diferencias sutiles en las regiones Switch I y II, en beta2 y beta3, y en el dominio de inserción de Rho y el lazo de Phe107 a Pro112. Nuestro análisis sugiere que Rho es evolutivamente más cercano a RhoC que a RhoA, como se creía anteriormente.
Descripción
La proteína Rho, un homólogo de Ras, es un miembro de la superfamilia Ras de pequeñas GTPasas. Las proteínas de la familia Rho están involucradas en la organización del citoesqueleto, la movilidad celular y la polaridad, y se implican en la morfogénesis del cáncer. Aunque los homólogos de Rho de organismos mamíferos de orden superior están bien estudiados, hay pocos estudios que examinen las proteínas Rho en organismos unicelulares de nivel inferior. Aquí, informamos sobre la estructura cristalina de Rho1 en complejo con GDP en presencia de Mg a una resolución de 2.78 Å. La estructura general es similar a la de los homólogos de Rho conocidos, incluyendo RhoA humano, RhoC humano y Rho1, con algunas excepciones. Observamos diferencias sutiles en las regiones Switch I y II, en beta2 y beta3, y en el dominio de inserción de Rho y el lazo de Phe107 a Pro112. Nuestro análisis sugiere que Rho es evolutivamente más cercano a RhoC que a RhoA, como se creía anteriormente.