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Estructura cristalina de Rho1 revela su relación evolutiva con otras GTPasas Rho

Autores: Huang, Qingqing; Xie, Jiarong; Seetharaman, Jayaraman

Idioma: Inglés

Editor: MDPI

Año: 2022

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Acceso abierto

Artículo científico


Categoría

Ciencias Naturales y Subdisciplinas

Subcategoría

Biología

Palabras clave

Proteínas rho
Gtpasas pequeñas
Organización citoesquelética
Morfogénesis del cáncer
Estructura cristalina

Licencia

CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual

Consultas: 29

Citaciones: Sin citaciones


Descripción
La proteína Rho, un homólogo de Ras, es un miembro de la superfamilia Ras de pequeñas GTPasas. Las proteínas de la familia Rho están involucradas en la organización del citoesqueleto, la movilidad celular y la polaridad, y se implican en la morfogénesis del cáncer. Aunque los homólogos de Rho de organismos mamíferos de orden superior están bien estudiados, hay pocos estudios que examinen las proteínas Rho en organismos unicelulares de nivel inferior. Aquí, informamos sobre la estructura cristalina de Rho1 en complejo con GDP en presencia de Mg a una resolución de 2.78 Å. La estructura general es similar a la de los homólogos de Rho conocidos, incluyendo RhoA humano, RhoC humano y Rho1, con algunas excepciones. Observamos diferencias sutiles en las regiones Switch I y II, en beta2 y beta3, y en el dominio de inserción de Rho y el lazo de Phe107 a Pro112. Nuestro análisis sugiere que Rho es evolutivamente más cercano a RhoC que a RhoA, como se creía anteriormente.

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