Un estudio de cambio estructural durante la digestión in vitro de aislados de proteína de soja calentados
Autores: Tian, Tian; Teng, Fei; Zhang, Shuang; Qi, Baokun; Wu, Changling; Zhou, Yan; Li, Liang; Wang, Zhongjiang; Li, Yang
Idioma: Inglés
Editor: MDPI
Año: 2019
Acceso abierto
Artículo científico
Categoría
Tecnología e Industria de alimentos
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 21
Citaciones: Sin citaciones
El uso de aislado de proteína de soja (SPI) como material de encapsulación en emulsiones es poco común debido a su baja solubilidad y potencial de emulsificación. El objetivo de este estudio fue mejorar estas propiedades del SPI a través de modificaciones inducidas por tratamiento térmico. Modificamos el SPI bajo diversas condiciones de calentamiento y demostramos la relación entre la estructura y la digestibilidad in vitro en fluido gástrico simulado mediante la Electroforesis en Gel de Poliacrilamida con Dodecil Sulfato de Sodio (SDS-PAGE) y la espectroscopía Raman. Se encontró que el grado de hidrólisis (DH) del SPI aumentó y luego disminuyó al aumentar la exposición al calor. Diferentes subunidades de conglutinina fueron digeridas y degradadas por pepsina. El tratamiento térmico mejoró las características de digestión que reducirían la pérdida innecesaria de proteínas, ofreciendo potencial para la entrega eficiente de nutrientes en nanoemulsiones. Estos resultados podrían tener una relevancia significativa para grupos de investigación interesados en las interacciones biológicas y la actividad del SPI funcional.
Descripción
El uso de aislado de proteína de soja (SPI) como material de encapsulación en emulsiones es poco común debido a su baja solubilidad y potencial de emulsificación. El objetivo de este estudio fue mejorar estas propiedades del SPI a través de modificaciones inducidas por tratamiento térmico. Modificamos el SPI bajo diversas condiciones de calentamiento y demostramos la relación entre la estructura y la digestibilidad in vitro en fluido gástrico simulado mediante la Electroforesis en Gel de Poliacrilamida con Dodecil Sulfato de Sodio (SDS-PAGE) y la espectroscopía Raman. Se encontró que el grado de hidrólisis (DH) del SPI aumentó y luego disminuyó al aumentar la exposición al calor. Diferentes subunidades de conglutinina fueron digeridas y degradadas por pepsina. El tratamiento térmico mejoró las características de digestión que reducirían la pérdida innecesaria de proteínas, ofreciendo potencial para la entrega eficiente de nutrientes en nanoemulsiones. Estos resultados podrían tener una relevancia significativa para grupos de investigación interesados en las interacciones biológicas y la actividad del SPI funcional.