La deamidación de los residuos de glutamina (Gln), que ocurre de manera no enzimática bajo condiciones fisiológicas, desencadena la desnaturalización y agregación de proteínas. Los residuos de Gln se deamidaron a través de los intermediarios cíclicos de glutarimida a residuos de -alpha-, -alpha-, -beta- y -beta-glutamato. La producción de estos residuos de aminoácidos biológicamente poco comunes está implicada en la patogénesis de enfermedades autoinmunes. La velocidad de reacción de la deamidación de Gln está influenciada por el residuo adyacente en la posición C-terminal (+1) y es más alta en la secuencia Gln-glicina (Gly). Aquí, investigamos el efecto de la Gly (+1) en el mecanismo de deamidación de Gln y la barrera de activación utilizando cálculos químicos cuánticos. Se optimizaron las geometrías de energía mínima y estado de transición mediante la teoría de funcional de densidad B3LYP, y se utilizaron cálculos MP2 para obtener la energía de un solo punto. La barrera de activación calculada (85.4 kJ mol) fue suficientemente baja para las reacciones que ocurren bajo condiciones fisiológicas. Además, se sugirió que la formación de enlaces de hidrógeno entre el ion catalítico y la cadena principal de Gly en el lado C-terminal podría acelerar la deamidación de Gln al estabilizar el estado de transición.