Los gránulos de estrés (SGs) son estructuras dinámicas sin membrana que se ensamblan en respuesta al estrés. La formación de gránulos de estrés en las plantas se comprende poco, especialmente el mecanismo de reclutamiento de ARNm. El problema de la especificidad de la interacción del ARNm con las proteínas de los gránulos de estrés no se ha explorado. La proteína de unión a oligouridilato 1B (UBP1B) se considera el elemento central de los SGs en las plantas. En este estudio, expresamos la proteína AtUBP1b en células. El análisis espectroscópico de masas mostró que la proteína AtUBP1b expresada en células está fosforilada en residuos de serina, treonina y tirosina. También realizamos una reacción de fosforilación en extractos de germen de trigo con la adición de fósforo radiactivamente etiquetado y mostramos la fosforilación de AtUBP1b en extractos de plantas. Hipotetizamos que la fosforilación o desfosforilación de AtUBP1b en células vegetales es una señal para la unión de proteínas al ARN. La proteína purificada se probó por su capacidad para unirse al ARNm. En ensayos de desplazamiento en gel, demostramos que la proteína AtUBP1b se une específicamente a las regiones no traducidas 5" (5UTR) del ARNm. Cuando se añadió AtUBP1b a un sistema de traducción de germen de trigo libre de células, ejerció diferentes efectos sobre la síntesis de proteínas. Mostramos que AtUBP1b tuvo un efecto inhibitorio significativo en la expresión de ARNm que contenía 5UTRs que se demostró que se unían a la proteína en la reacción de desplazamiento en gel.