La función de los dominios de homología de pleckstrina (PH) es reconocer y unirse a fosfoinosítidos específicos en las membranas como parte de diversos procesos de señalización celular. La estructura de algunos dominios PH se ha determinado mediante cristalografía de rayos X, pero las estructuras de muchos dominios PH aún deben ser elucidada. En la alga verde, ninguno de los dominios PH ha sido cristalizado o caracterizado. El objetivo de nuestro estudio fue modelar y caracterizar en detalle las estructuras de los once dominios PH identificados. Nuestra estrategia computacional de integrar la información disponible sobre secuencia, estructura y función con modelado y caracterización biofísica ha descubierto nuevas predicciones biológicas para estas proteínas. Estas predicciones pueden ser validadas por futuros estudios experimentales diseñados racionalmente como una extensión de este trabajo. Nuestros resultados sugieren que nueve de los once dominios PH muestran la polarización electrostática clásica de los dominios PH con un bolsillo de unión cargado positivamente y un extremo opuesto cargado negativamente. Nuestros resultados de acoplamiento predicen que solo dos dominios PH se unen específicamente a un fosfoinosítido particular, mientras que los otros nueve dominios PH pueden ser capaces de unirse a varios fosfolípidos de inositol. La falta de preferencia por un grupo cabeza de fosfoinosítido específico implica que la carga positiva en el bolsillo de unión de los dominios PH puede ser crucial para impulsar la interacción con los fosfoinosítidos cargados negativamente de manera no específica o promiscuo. Identificamos homologos putativos de la GTPasa Dinamina, quinasa dependiente de calcio/calmodulina, Arf GAP, Ritmo de Cloroplasto 23 (ROC23) y proteínas de unión a oxisteroles en que contienen dominios PH. Además, identificamos dos proteínas que contienen dominios PH que pueden desempeñar un papel en el proceso de apareamiento y otras que pueden ser importantes para la señalización bajo deficiencia de fosfato.