La interacción entre la gelatina de piel de pescado (FG) y el aislado de proteína de guisante (PPI) fue investigada en la interfaz aire-agua (A-W) antes y después de un tratamiento de ultrasonido de alta intensidad (275 W, 5 min). Analizamos las propiedades de las suspensiones de proteínas individuales, así como una proporción igual de FG:PPI (MIX), en términos de potencial zeta, tamaño de partícula, peso molecular, viscosidad y tensión interfacial a granel. Las propiedades espumantes fueron luego evaluadas por análisis visual y por Turbiscan Tower. Se empleó microscopía confocal de barrido láser (CLSM) para explorar el papel de las proteínas en la microestructura de las espumas. Los resultados mostraron que el tratamiento de ultrasonido influenció ligeramente las propiedades fisicoquímicas de las proteínas, mientras que en general, no afectó significativamente su comportamiento tanto a granel como en la interfaz aire-agua. En particular, el tamaño de los agregados de PPI se redujo (-48 nm) mientras que sus cargas negativas aumentaron (-1 mV) después del tratamiento. Sin embargo, cuando las proteínas se combinaron, se obtuvieron un mayor peso molecular de los agregados, valores de estabilidad de espuma más altos (+14%) y valores más bajos de tensión interfacial (47.2 +/- 0.2 mN/m), lo que nos lleva a asumir que se desarrolló una interacción débil entre ellas.