La respuesta inmune desencadenada cuando los receptores de la superficie celular de las plantas reconocen patrones moleculares asociados a patógenos (PAMPs) se conoce como inmunidad desencadenada por PAMP (PTI). Varios estudios han demostrado que la proteína similar a la ferredoxina extracelular de las plantas (PFLP) puede mejorar la señalización de PTI, confiriendo así resistencia a enfermedades bacterianas en varias plantas. La región de fosforilación de la caseína quinasa II (CK2) en el extremo C-terminal de PFLP es esencial para fortalecer PTI. Sin embargo, no está claro si la fosforilación en este sitio mejora directamente la señalización de PTI y, en consecuencia, aumenta la resistencia de las plantas a enfermedades. Para investigar esto, se utilizó mutagénesis dirigida por sitio para generar PFLPT90A, un mutante no fosforilable, y PFLPT90D, un mutante mimético de fosfato, para análisis funcional. Según los resultados experimentales, ninguna de las proteínas recombinantes pudo mejorar la respuesta hipersensible inducida por la proteína HrpN o aumentar la resistencia al patógeno de la pudrición blanda subsp. ECC17. Estos hallazgos sugieren que la fosforilación en el residuo T90 podría ser esencial para la mejora de las respuestas inmunitarias de las plantas mediada por PFLP, lo que implica que esta modificación post-traduccional es probablemente necesaria para su función de resistencia a enfermedades en planta. Para explorar más a fondo la relación entre la fosforilación de PFLP y la CK2 endógena, se analizaron el mutante de inserción y la línea complementada bajo tratamiento con flg22 de pv. . Los efectos de PFLP sobre la respuesta hipersensible, el estallido oxidativo rápido, la deposición de calosa y la susceptibilidad a la pudrición blanda confirmaron que CK2 es necesaria para estas respuestas inmunitarias. Además, el análisis de expresión de genes relacionados con PTI y en la vía de señalización de la quinasa activada por mitógenos (MAPK) demostró que CK2 es necesaria para que PFLP mejore la señalización inmune inducida por flg22. En conjunto, estos hallazgos sugieren que PFLP mejora la resistencia a la pudrición blanda bacteriana principalmente promoviendo la vía de señalización MAPK desencadenada por el reconocimiento de PAMP, siendo la fosforilación mediada por CK2 esencial para su función.