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Identificación de los dominios de unión al ADN de la proteína de replicación humana A que reconocen el ADN G-cuádruplex
La proteína de replicación A (RPA), un actor clave en el metabolismo del ADN, tiene 6 dominios de unión a ADN monocatenario (ssADN) A-F. Los experimentos SELEX con los DBDs-C, -D y -E recuperan una secuencia formadora de cuadruplex G de 20 nt. Los estudios de unión muestran que el RPA-DE se une preferentemente al ADN G-cuadruplex, una preferencia única no observada con otras construcciones de RPA. Los experimentos de dicroísmo circular muestran que el núcleo RPA-CDE puede desplegar el cuadruplex G mientras que el RPA-DE lo estabiliza. Los estudios de unión muestran que RPA-C se une de forma similar a secuencias ricas en pirimidina y purina. Esta diferencia entre la unión de RPA-C y RPA-DE también se puso de manifiesto por la incapacidad de RPA-CDE-core para desplegar un oligonucleótido que contenía una región TC 5′ al cuadruplex G. Los estudios de modelado molecular de la RPA-DE y las proteínas de unión a telómeros Pot1 y Stn1 revelan similitudes estructurales entre las proteínas e iluminan posibles sitios de unión al ADN para la RPA-DE y Stn1. Estos datos indican que los DBDs de RPA tienen diferentes propiedades de reconocimiento del ssADN.
Autores: Aishwarya, Prakash; Amarnath, Natarajan; Luis A., Marky; Michel M., Ouellette; Gloria E. O., Borgstahl
Idioma: Inglés
Editor: SAGE-Hindawi Access to Research
Año: 2011
Disponible con Suscripción Virtualpro
Artículos
Categoría
Ciencias Naturales y Subdisciplinas
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 8
Citaciones: Sin citaciones
Hindawi
Journal of Nucleic Acids
Volume 2011, Article ID 896947, 14 pages
https://doi.org/10.4061/2011/896947
Aishwarya Prakash1, Amarnath Natarajan1, Luis A. Marky1,2, , Michel M. Ouellette1, Gloria E. O. Borgstahl1,2,
1 , USA
2 , USA
Academic Editor: Shigenori Iwai
Contact: jna@hindawi.com
La proteína de replicación A (RPA), un actor clave en el metabolismo del ADN, tiene 6 dominios de unión a ADN monocatenario (ssADN) A-F. Los experimentos SELEX con los DBDs-C, -D y -E recuperan una secuencia formadora de cuadruplex G de 20 nt. Los estudios de unión muestran que el RPA-DE se une preferentemente al ADN G-cuadruplex, una preferencia única no observada con otras construcciones de RPA. Los experimentos de dicroísmo circular muestran que el núcleo RPA-CDE puede desplegar el cuadruplex G mientras que el RPA-DE lo estabiliza. Los estudios de unión muestran que RPA-C se une de forma similar a secuencias ricas en pirimidina y purina. Esta diferencia entre la unión de RPA-C y RPA-DE también se puso de manifiesto por la incapacidad de RPA-CDE-core para desplegar un oligonucleótido que contenía una región TC 5′ al cuadruplex G. Los estudios de modelado molecular de la RPA-DE y las proteínas de unión a telómeros Pot1 y Stn1 revelan similitudes estructurales entre las proteínas e iluminan posibles sitios de unión al ADN para la RPA-DE y Stn1. Estos datos indican que los DBDs de RPA tienen diferentes propiedades de reconocimiento del ssADN.
Descripción
La proteína de replicación A (RPA), un actor clave en el metabolismo del ADN, tiene 6 dominios de unión a ADN monocatenario (ssADN) A-F. Los experimentos SELEX con los DBDs-C, -D y -E recuperan una secuencia formadora de cuadruplex G de 20 nt. Los estudios de unión muestran que el RPA-DE se une preferentemente al ADN G-cuadruplex, una preferencia única no observada con otras construcciones de RPA. Los experimentos de dicroísmo circular muestran que el núcleo RPA-CDE puede desplegar el cuadruplex G mientras que el RPA-DE lo estabiliza. Los estudios de unión muestran que RPA-C se une de forma similar a secuencias ricas en pirimidina y purina. Esta diferencia entre la unión de RPA-C y RPA-DE también se puso de manifiesto por la incapacidad de RPA-CDE-core para desplegar un oligonucleótido que contenía una región TC 5′ al cuadruplex G. Los estudios de modelado molecular de la RPA-DE y las proteínas de unión a telómeros Pot1 y Stn1 revelan similitudes estructurales entre las proteínas e iluminan posibles sitios de unión al ADN para la RPA-DE y Stn1. Estos datos indican que los DBDs de RPA tienen diferentes propiedades de reconocimiento del ssADN.