El colágeno tipo I y IV son importantes constituyentes de la piel. El colágeno tipo I se encuentra en todas las capas dérmicas en alta proporción, mientras que el colágeno tipo IV está localizado en la membrana basal de la unión dermoepidérmica (DEJ). Estas proteínas se ven fuertemente alteradas durante el envejecimiento o la progresión del cáncer. Aunque poseen composiciones de aminoácidos cercanas, también presentan importantes diferencias estructurales que inducen propiedades fisicoquímicas específicas. La espectroscopía Raman se basa en una interacción no destructiva de la luz con la materia. Esta técnica permite investigar la composición molecular intrínseca de las muestras sin necesidad de tinción o preparación particular. El objetivo de nuestra investigación es estudiar la correlación entre las conformaciones moleculares de los colágenos tipo I y IV y sus características Raman. Mostramos que se pueden revelar señales específicas de cada proteína y que traducen las diferencias estructurales entre los dos colágenos. A partir de la caracterización espectral de estos colágenos, el análisis de secciones de piel también permitió identificar marcadores espectrales de la dermis, epidermis y la interfaz epidermis/dermis. Estos resultados preliminares representan datos básicos para estudios futuros, en particular para investigar las alteraciones moleculares de la piel inducidas por el envejecimiento cronológico.