Purificación e identificación de un nuevo péptido inhibidor de la enzima convertidora de angiotensina a partir del hidrolizado enzimático de
Autores: Hu, Xuejia; Dai, Zhiyuan; Jin, Renyao
Idioma: Inglés
Editor: MDPI
Año: 2022
Acceso abierto
Artículo científico
Categoría
Tecnología e Industria de alimentos
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 23
Citaciones: Sin citaciones
En este estudio, se hidrolizaron con cuatro enzimas proteolíticas diferentes (Papaína, neutrasa, flavorzyme y alcalasa), y se probó su distribución de pesos moleculares y actividad inhibidora de la ECA. Los hidrolizados de alcalasa mostraron la máxima actividad inhibidora de la ECA. Se aisló y purificó un nuevo péptido inhibidor de la ECA a partir del hidrolizado proteico (LMPH) utilizando ultrafiltración, cromatografía de filtración en gel y cromatografía líquida de alta resolución preparativa (prep-HPLC). La secuencia de aminoácidos del péptido purificado se identificó como Phe-Leu-Thr-Ala-Gly-Leu-Leu-Asp (DLTAGLLE), y el valor de IC fue de 0.13 mg/mL. La actividad inhibidora de la ECA de DLTAGLLE fue estable en un rango de temperaturas.
Descripción
En este estudio, se hidrolizaron con cuatro enzimas proteolíticas diferentes (Papaína, neutrasa, flavorzyme y alcalasa), y se probó su distribución de pesos moleculares y actividad inhibidora de la ECA. Los hidrolizados de alcalasa mostraron la máxima actividad inhibidora de la ECA. Se aisló y purificó un nuevo péptido inhibidor de la ECA a partir del hidrolizado proteico (LMPH) utilizando ultrafiltración, cromatografía de filtración en gel y cromatografía líquida de alta resolución preparativa (prep-HPLC). La secuencia de aminoácidos del péptido purificado se identificó como Phe-Leu-Thr-Ala-Gly-Leu-Leu-Asp (DLTAGLLE), y el valor de IC fue de 0.13 mg/mL. La actividad inhibidora de la ECA de DLTAGLLE fue estable en un rango de temperaturas.