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Identificación de péptidos característicos de caseína en leche de vaca basada en MALDI-TOF MS para la detección directa de adulteración de leche de cabra

Es ampliamente reconocido que la caseína es una proteína alergénica importante en la leche que puede representar un peligro para los consumidores. La identificación y confirmación de las caseínas a través de espectrometría de masas requiere la selección de péptidos característicos adecuados. En este estudio, mediante espectrometría de masas por ionización desorción láser asistida por matriz de tiempo de vuelo (MALDI-TOF MS), se identificaron los tres péptidos específicos más representativos de la caseína en la leche de vaca con relaciones de masa a carga de 830, 1195 y 1759, respectivamente. Al comparar las matrices MALDI de ácido 2,5-dihidroxibenzoico (DHB) y ácido -ciano-4-hidroxicinámico (CHCA), se encontró que el DHB era más adecuado para la detección de péptidos con límites de detección (LODs) de 0.1 mg/L para la caseína. Además, basándose en la verificación de los péptidos característicos de la caseína de la leche de vaca, este protocolo se aplicó a la autenticación de la leche de cabra. La adición de leche de vaca en la leche de cabra fue investigada utilizando los péptidos específicos identificados. Los resultados mostraron que la adulteración podía ser identificada cuando la proporción de leche de vaca era del 1% o más. Al aplicarse para inspeccionar la adulteración en cinco marcas de leche de cabra comercial, se detectaron péptidos específicos de caseína bovina en cuatro de ellas. El método tiene ventajas de alta confiabilidad, alto rendimiento, simple preprocesamiento y rapidez, lo que puede proporcionar una ayuda poderosa para la prevención de alérgenos lácteos.

Autores: Lu, Yan; Dai, Jinxia; Zhang, Sen; Qiao, Junqin; Lian, Hongzhen; Mao, Li

Idioma: Inglés

Editor: MDPI

Año: 2023

Disponible con Suscripción Virtualpro

Artículo científico


Categoría

Tecnología e Industria de alimentos

Licencia

CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual

Consultas: 6

Citaciones: Sin citaciones


Este documento es un artículo elaborado por Yan Lu, Jinxia Dai, Sen Zhang, Junqin Qiao, Hongzhen Lian y Li Mao para la revista Foods, Vol. 12, Núm. 7. Publicación de MDPI. Contacto: foods@mdpi.com
Descripción
Es ampliamente reconocido que la caseína es una proteína alergénica importante en la leche que puede representar un peligro para los consumidores. La identificación y confirmación de las caseínas a través de espectrometría de masas requiere la selección de péptidos característicos adecuados. En este estudio, mediante espectrometría de masas por ionización desorción láser asistida por matriz de tiempo de vuelo (MALDI-TOF MS), se identificaron los tres péptidos específicos más representativos de la caseína en la leche de vaca con relaciones de masa a carga de 830, 1195 y 1759, respectivamente. Al comparar las matrices MALDI de ácido 2,5-dihidroxibenzoico (DHB) y ácido -ciano-4-hidroxicinámico (CHCA), se encontró que el DHB era más adecuado para la detección de péptidos con límites de detección (LODs) de 0.1 mg/L para la caseína. Además, basándose en la verificación de los péptidos característicos de la caseína de la leche de vaca, este protocolo se aplicó a la autenticación de la leche de cabra. La adición de leche de vaca en la leche de cabra fue investigada utilizando los péptidos específicos identificados. Los resultados mostraron que la adulteración podía ser identificada cuando la proporción de leche de vaca era del 1% o más. Al aplicarse para inspeccionar la adulteración en cinco marcas de leche de cabra comercial, se detectaron péptidos específicos de caseína bovina en cuatro de ellas. El método tiene ventajas de alta confiabilidad, alto rendimiento, simple preprocesamiento y rapidez, lo que puede proporcionar una ayuda poderosa para la prevención de alérgenos lácteos.

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