La proteína asociada a KRAB 1 (KAP1), el correpresor transcripcional de las proteínas de dedo de zinc asociadas a Kruppel (KRAB-ZFPs), está sujeta a múltiples modificaciones post-traduccionales que están involucradas en el ajuste fino de las múltiples funciones biológicas de KAP1. En trabajos anteriores, analizamos el mecanismo molecular dependiente de KAP1 de represión transcripcional mediado por ZNF224, un miembro de la familia KRAB-ZFP, e identificamos a la metiltransferasa de arginina PRMT5 como un componente del complejo de represión de ZNF224. Demostramos que la metilación de arginina de histonas mediada por PRMT5 es necesaria para provocar la represión transcripcional de ZNF224. En este estudio, mostramos que KAP1 interactúa con PRMT5 y es un nuevo sustrato para la metilación por PRMT5. Además, presentamos evidencia de que la metilación de los residuos de arginina de KAP1 regula la interacción KAP1-ZNF224, sugiriendo así que esta modificación post-traduccional de KAP1 podría contribuir activamente a la regulación de la represión mediada por ZNF224.