Se ha investigado la glicosilación de la capa S de la crenarchaea Sulfolobus acidocaldarius utilizando metodologías glicoproteómicas. Se predice que la proteína madura contiene 31 sitios de consenso de N-glicosilación, de los cuales aproximadamente un tercio se encuentra en el dominio C-terminal que abarca los residuos L1004-Q1395. Dado que este dominio es rico en Lys y Arg y, por lo tanto, relativamente manejable para el análisis glicoproteómico, este estudio se ha centrado en el mapeo de su N-glicosilación. Nuestro análisis identificó nueve de los 11 sitios de la secuencia de consenso, y se encontró que todos estaban glicosilados. Esto constituye una densidad de glicosilación notablemente alta en el dominio C-terminal, con una media de un sitio por cada tramo de 30-40 residuos. Cada uno de los sitios de glicosilación observados se mostró modificado con una familia heterogénea de glicanos, teniendo el más grande una composición Glc1Man2GlcNAc2 más 6-sulfoquinovosa (QuiS), consistente con el hexasacárido tribolado previamente reportado en el citocromo b558/566 de S. acidocaldarius. S. acidocaldarius es la única especie arquea cuyos N-glicanos se conocen por estar unidos a través del disacárido del núcleo de la quitobiosa que caracteriza a los N-glicanos de Eukarya.