La glicosilación es una modificación postraduccional conservada que se encuentra en todos los eucariotas y que contribuye a generar proteínas con múltiples funciones. Nuestros conocimientos sobre la glicosilación proceden principalmente de la investigación de la levadura Saccharomyces cerevisiae y las células de mamíferos. Sin embargo, durante la última década, la glicosilación en el moho patógeno humano Aspergillus fumigatus ha atraído una atención significativa. Se ha revelado que la glicosilación en A. fumigatus es crucial para su crecimiento, síntesis de la pared celular y desarrollo, y que el proceso es más complicado que el encontrado en la levadura en ciernes S. cerevisiae. El presente trabajo implica que la investigación de la glicosilación en A. fumigatus no sólo es vital para dilucidar el mecanismo de síntesis de la pared celular fúngica, lo que beneficiará el diseño de nuevas terapias antifúngicas, sino que también ayuda a comprender el papel de la glicosilación proteica en el desarrollo de los eucariotas multicelulares. Este artículo describe los avances en el análisis funcional de la glicosilación de proteínas en A. fumigatus.