Las lacasas catalizan una variedad de sustratos ricos en electrones al reducir O a HO, con O desempeñando un papel vital como el aceptor final de electrones en el proceso de reacción. En el presente estudio, se identificó un gen de lacasa a través de un cribado basado en secuencias. LacH5 fue diseñado para modificación mediante expresión por fusión y reemplazo de promotor. Los resultados mostraron que la enzima purificada LacH5 exhibió una fuerte actividad oxidativa hacia el ácido sulfónico de amonio 2,2"-azinobis(3-etilbenzotiazolín-6) (ABTS) bajo condiciones óptimas de pH y temperatura (pH 5.0, 60 grados C) y mostró una notable termostabilidad. La actividad de las dos enzimas de fusión se mejoró significativamente de 14.2 U/mg (LacH5) a 22.5 U/mg (LacH5-vgb) y 18.6 U/mg (Vgb-lacH5) hacia ABTS después de fusionar LacH5 con hemoglobina (VHb). Tres de seis hidrocarburos aromáticos policíclicos (PAHs) probados fueron oxidados significativamente por las dos lacasas de fusión en comparación con LacH5. Más importante aún, el nivel de expresión de LacH5 y la proteína de fusión LacH5-vgb se aumentó en 3.7 veces y 7.0 veces, respectivamente, utilizando un nuevo reemplazo de promotor fuerte. Los resultados de la investigación actual proporcionan nuevas perspectivas y estrategias para mejorar la actividad y el nivel de expresión de las lacasas bacterianas, y estas estrategias pueden extenderse a otras lacasas y oxidasas multicobre.