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Mejorando la eficiencia catalítica de la isomerasa de L-arabinosa de CY6 hacia D-galactosa mediante modificación molecular

La isomerasa de L-arabinosa (L-AI) se ha utilizado comúnmente como un biocatalizador eficiente para producir D-tagatosa mediante la isomerización de D-galactosa. Sin embargo, sigue siendo un desafío significativo sintetizar eficientemente D-tagatosa utilizando la L-AI nativa (tipo salvaje) a escala industrial. Por lo tanto, es extremadamente urgente rediseñar la L-AI para mejorar su eficiencia catalítica hacia la D-galactosa, y aquí se realizó una modificación molecular basada en la estructura de la L-AI CY6 (LpAI). Entre las LpAI modificadas, tanto los mutantes F118M como F279I mostraron una mayor actividad de isomerización de D-galactosa. En particular, la actividad específica del doble mutante F118M/F279I hacia la D-galactosa aumentó en un 210.1% en comparación con la de la LpAI tipo salvaje (WT). Además de la actividad catalítica, la preferencia de sustrato de F118M/F279I también cambió en gran medida de L-arabinosa a D-galactosa. En la producción enzimática de D-tagatosa, el rendimiento y la proporción de conversión de F118M/F279I aumentaron en un 81.2% y un 79.6%, respectivamente, en comparación con la de WT. Además, la producción de D-tagatosa de las células enteras que expresan F118M/F279I fue aproximadamente 2 veces mayor que la de las células WT. Estos resultados revelaron que la mutagénesis dirigida al sitio diseñada es útil para mejorar la eficiencia catalítica de LpAI hacia la D-galactosa.

Autores: Lu, Chengyu; Chen, Ziwei; Ravikumar, Yuvaraj; Zhang, Guoyan; Tang, Xinrui; Zhang, Yufei; Zhao, Mei; Sun, Wenjing; Qi, Xianghui

Idioma: Inglés

Editor: MDPI

Año: 2024

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Acceso abierto

Artículo científico


Categoría

Tecnología e Industria de alimentos

Licencia

CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual

Consultas: 10

Citaciones: Sin citaciones


Este documento es un artículo elaborado por Chengyu Lu, Ziwei Chen, Yuvaraj Ravikumar, Guoyan Zhang, Xinrui Tang, Yufei Zhang, Mei Zhao, Wenjing Sun y Xianghui Qi para la revista Foods, Vol. 13, Núm. 11. Publicación de MDPI. Contacto: foods@mdpi.com
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Descripción
La isomerasa de L-arabinosa (L-AI) se ha utilizado comúnmente como un biocatalizador eficiente para producir D-tagatosa mediante la isomerización de D-galactosa. Sin embargo, sigue siendo un desafío significativo sintetizar eficientemente D-tagatosa utilizando la L-AI nativa (tipo salvaje) a escala industrial. Por lo tanto, es extremadamente urgente rediseñar la L-AI para mejorar su eficiencia catalítica hacia la D-galactosa, y aquí se realizó una modificación molecular basada en la estructura de la L-AI CY6 (LpAI). Entre las LpAI modificadas, tanto los mutantes F118M como F279I mostraron una mayor actividad de isomerización de D-galactosa. En particular, la actividad específica del doble mutante F118M/F279I hacia la D-galactosa aumentó en un 210.1% en comparación con la de la LpAI tipo salvaje (WT). Además de la actividad catalítica, la preferencia de sustrato de F118M/F279I también cambió en gran medida de L-arabinosa a D-galactosa. En la producción enzimática de D-tagatosa, el rendimiento y la proporción de conversión de F118M/F279I aumentaron en un 81.2% y un 79.6%, respectivamente, en comparación con la de WT. Además, la producción de D-tagatosa de las células enteras que expresan F118M/F279I fue aproximadamente 2 veces mayor que la de las células WT. Estos resultados revelaron que la mutagénesis dirigida al sitio diseñada es útil para mejorar la eficiencia catalítica de LpAI hacia la D-galactosa.

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