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Predicción in silico de las consecuencias funcionales y estructurales del polimorfismo de un solo nucleótido no sinónimo A122V en el receptor de quimiocina CXC tipo 1 bovino.
El presente estudio tuvo como objetivo evaluar si el polimorfismo causal A122V promueve alteraciones en las propiedades funcionales y estructurales de la proteína del receptor de quimiocinas CXC tipo 1 (CXCR1) del ganado Bos taurus mediante análisis in silico. Se seleccionaron dos secuencias de aminoácidos de CXCR1 bovino de la base de datos UniProtKB/Swiss-Prot: a) una secuencia no polimórfica (A7KWG0) con alanina (A) en la posición 122, y b) una secuencia polimórfica que alberga el polimorfismo A122V, sustituyendo alanina por valina (V) en la misma posición. Las secuencias de CXCR1 se introdujeron en diferentes herramientas bioinformáticas para examinar los efectos de este polimorfismo en la estabilidad funcional y estructural, predecir posibles alteraciones en el modelado estructural tridimensional y estimar la calidad y precisión de los modelos predictivos. El polimorfismo A122V ejerció efectos tolerables y no perjudiciales sobre el polimórfico CXCR1, y el modelo estructural predictivo para el polimórfico CXCR1 reveló una estructura espacial de hélice alfa típica de un polipéptido transmembrana receptor. Si bien se detectan mayores variaciones en las distancias entre pares de residuos de aminoácidos en posiciones diana en la proteína polimórfica CXCR1, más del 97% de los residuos de aminoácidos en ambos modelos se ubicaron en regiones conformacionales favorecidas y permitidas en los diagramas de Ramachandran. Existe evidencia que apoya que el polimorfismo A122V en la proteína CXCR1 se asocia con una mayor incidencia de mastitis clínica en vacas lecheras. Por lo tanto, los hallazgos aquí descritos demuestran que la sustitución de los aminoácidos alanina por valina provoca cambios conformacionales locales en la proteína CXCR1 que alberga A122V, lo que podría afectar directamente sus mecanismos de plegamiento postraduccional y su funcionalidad biológica.
Autores: Guzzi, A. F.; Oliveira, F. S. L.; Amaro, M. M. S.; Tavares-Filho, P. F.; Gabriel, J. E.
Idioma: Inglés
Editor: Takako Matsumura-Tundisi
Año: 2020
Categoría
Licencia
Consultas: 12
Citaciones: Sin citaciones
Este documento es un artículo elaborado por Guzzi, A. F., Oliveira, F. S. L., Amaro, M. M. S., Tavares-Filho, P. F. y Gabriel, J. E. (Universidad Federal del Valle de São Francisco, Brasil) para Brazilian Journal of Biology Vol. 80, Num 1. Publicación de Instituto Internacional de Ecología. Contacto: bjb@bjb.com.br
El presente estudio tuvo como objetivo evaluar si el polimorfismo causal A122V promueve alteraciones en las propiedades funcionales y estructurales de la proteína del receptor de quimiocinas CXC tipo 1 (CXCR1) del ganado Bos taurus mediante análisis in silico. Se seleccionaron dos secuencias de aminoácidos de CXCR1 bovino de la base de datos UniProtKB/Swiss-Prot: a) una secuencia no polimórfica (A7KWG0) con alanina (A) en la posición 122, y b) una secuencia polimórfica que alberga el polimorfismo A122V, sustituyendo alanina por valina (V) en la misma posición. Las secuencias de CXCR1 se introdujeron en diferentes herramientas bioinformáticas para examinar los efectos de este polimorfismo en la estabilidad funcional y estructural, predecir posibles alteraciones en el modelado estructural tridimensional y estimar la calidad y precisión de los modelos predictivos. El polimorfismo A122V ejerció efectos tolerables y no perjudiciales sobre el polimórfico CXCR1, y el modelo estructural predictivo para el polimórfico CXCR1 reveló una estructura espacial de hélice alfa típica de un polipéptido transmembrana receptor. Si bien se detectan mayores variaciones en las distancias entre pares de residuos de aminoácidos en posiciones diana en la proteína polimórfica CXCR1, más del 97% de los residuos de aminoácidos en ambos modelos se ubicaron en regiones conformacionales favorecidas y permitidas en los diagramas de Ramachandran. Existe evidencia que apoya que el polimorfismo A122V en la proteína CXCR1 se asocia con una mayor incidencia de mastitis clínica en vacas lecheras. Por lo tanto, los hallazgos aquí descritos demuestran que la sustitución de los aminoácidos alanina por valina provoca cambios conformacionales locales en la proteína CXCR1 que alberga A122V, lo que podría afectar directamente sus mecanismos de plegamiento postraduccional y su funcionalidad biológica.
El presente estudio tuvo como objetivo evaluar si el polimorfismo causal A122V promueve alteraciones en las propiedades funcionales y estructurales de la proteína del receptor de quimiocinas CXC tipo 1 (CXCR1) del ganado Bos taurus mediante análisis in silico. Se seleccionaron dos secuencias de aminoácidos de CXCR1 bovino de la base de datos UniProtKB/Swiss-Prot: a) una secuencia no polimórfica (A7KWG0) con alanina (A) en la posición 122, y b) una secuencia polimórfica que alberga el polimorfismo A122V, sustituyendo alanina por valina (V) en la misma posición. Las secuencias de CXCR1 se introdujeron en diferentes herramientas bioinformáticas para examinar los efectos de este polimorfismo en la estabilidad funcional y estructural, predecir posibles alteraciones en el modelado estructural tridimensional y estimar la calidad y precisión de los modelos predictivos. El polimorfismo A122V ejerció efectos tolerables y no perjudiciales sobre el polimórfico CXCR1, y el modelo estructural predictivo para el polimórfico CXCR1 reveló una estructura espacial de hélice alfa típica de un polipéptido transmembrana receptor. Si bien se detectan mayores variaciones en las distancias entre pares de residuos de aminoácidos en posiciones diana en la proteína polimórfica CXCR1, más del 97% de los residuos de aminoácidos en ambos modelos se ubicaron en regiones conformacionales favorecidas y permitidas en los diagramas de Ramachandran. Existe evidencia que apoya que el polimorfismo A122V en la proteína CXCR1 se asocia con una mayor incidencia de mastitis clínica en vacas lecheras. Por lo tanto, los hallazgos aquí descritos demuestran que la sustitución de los aminoácidos alanina por valina provoca cambios conformacionales locales en la proteína CXCR1 que alberga A122V, lo que podría afectar directamente sus mecanismos de plegamiento postraduccional y su funcionalidad biológica.