Como uno de los principales alérgenos en el maní, la alergenicidad de Ara h 1 está influenciada por su estructura intrínseca, la cual puede ser modificada por diferentes procesamientos. Sin embargo, la información molecular en esta modificación no ha sido aclarada hasta la fecha. Aquí, detectamos la influencia del entrecruzamiento catalizado por transglutaminasa microbiana (MTG) en la proteína de maní recombinante Ara h 1 (rAra h 1). Se utilizaron métodos de electroforesis y espectroscópicos para analizar los cambios estructurales. Las alteraciones en la inmunoreactividad fueron caracterizadas por ensayo de inmunoabsorción ligado a enzimas (ELISA), inmunotransferencia y prueba de degranulación. Las características estructurales de rAra h 1 entrecruzado variaron en diferentes etapas de reacción. Los enlaces de hidrógeno y los enlaces disulfuro fueron las principales fuerzas moleculares en los polímeros inducidos por calentamiento y reducción. En el entrecruzamiento catalizado por MTG, se formaron enlaces isopeptídicos de -(-glutamil) lisina, induciendo así una estructura relativamente estable en los polímeros. El entrecruzamiento catalizado por MTG podría reducir modesta pero significativamente la inmunoreactividad de rAra h 1. La disminución del contenido de estructuras secundarias conservadas provocó una pérdida de protección de epítopos lineales. Además, el índice hidrofóbico superficial reducido y el aumento de la interferencia estérica de rAra h 1 hicieron que fuera más difícil unirse a los anticuerpos, dificultando así la reacción alérgica subsiguiente.