Las proteínas derivadas de la matriz extracelular natural, como el colágeno o la gelatina, son comunes en la investigación clínica, donde se valoran por su biocompatibilidad y bioactividad. Las células pueden adherirse, crecer y remodelar andamios basados en estos materiales. Por lo general, el colágeno y la gelatina se obtienen de material animal, lo que conlleva el riesgo de transmisión patógena y una calidad de producto inconsistente de lote a lote. Una producción recombinante en levaduras elude estas desventajas al garantizar una producción con una calidad reproducible en medios libres de componentes animales. Se clonó una proteína mimética de gelatina, basada en la cadena alfa del colágeno humano I, bajo el control del promotor de la alcohol oxidasa (AOX1) inducible por metanol. Se seleccionó un clon productor y se cultivó a escala de 30 L. La proteína se secretó en el medio de cultivo y el rendimiento final fue de 3.4 g·L. La purificación del objetivo se realizó directamente del medio libre de células mediante cromatografía de exclusión por tamaño. La proteína mimética de gelatina se probó en cultivo celular para evaluar su biocompatibilidad y su capacidad para promover la adhesión celular. Soportó el crecimiento celular y su rendimiento fue indistinguible del de la gelatina de origen animal. La proteína mimética de gelatina representa una estrategia rápida para producir proteínas de matriz extracelular recombinantes y basadas en humanos para diversas aplicaciones biomédicas.