La catalasa se purificó parcialmente a partir de Malva sylvestris L. y se inmovilizó sobre quitosano. A continuación, se investigaron sus propiedades catalíticas. Se realizó una precipitación con (NH4)2SO4 y una diálisis de la enzima extraída. La purificación posterior se realizó con una columna de sephadex G-200. Se midieron y caracterizaron los estudios cinéticos de la actividad de la enzima purificada. Se observaron los efectos inhibidores de KCN, NaN3, CuSO4 y EDTA sobre la actividad de la catalasa de M. sylvestris L., excepto NaCl. Además, la catalasa de M. sylvestris L. se inmovilizó covalentemente con glutaraldehído en partículas de quitosano. Se determinaron los valores óptimos de pH y temperatura, así como los cambios en la cinética (Km, Vmax) de la catalasa de M. sylvestris L. inmovilizada y libre. El valor Km de la catalasa inmovilizada (23,4 mM) fue superior al de la enzima libre (17,6 mM). La temperatura óptima se observó superior a la de la enzima libre. El pH óptimo fue el mismo tanto para la catalasa libre como para la inmovilizada (pH 7,50). La catalasa inmovilizada mostró una mayor estabilidad térmica y de almacenamiento que las catalasas libres. La catalasa libre perdió toda su actividad en 60 días, mientras que la catalasa inmovilizada perdió el 45% de su actividad durante el mismo periodo de incubación a 4°C. La actividad restante de la catalasa inmovilizada fue del 70 tras 8 ciclos de operaciones por lotes.