La proteína efectora supresora de necrosis ChEC88 adopta un nuevo motivo estructural conservado entre fitopatógenos hemibiótrofos que abarcan varios géneros
Autores: Ohki, Shinya; Takahara, Hiroyuki; Imamura, Tomohiro; Sakane, Kosei; Bai, Asihan; Sasaki, Kazunori; Nishiuchi, Takumi; Mori, Masashi
Idioma: Inglés
Editor: MDPI
Año: 2025
Acceso abierto
Artículo científico
Categoría
Ciencias Agrícolas y Biológicas
Subcategoría
Botánica
Palabras clave
Hongos fitopatógenos
Proteínas efectoras
ChEC88
Defensas de las plantas
Relación molecular
Supresión inmune
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 6
Citaciones: Sin citaciones
Los hongos fitopatógenos secretan numerosas proteínas efectoras para interrumpir las defensas de las plantas. En la actualidad, sus relaciones de secuencia-estructura-función siguen siendo poco comprendidas debido a su diversidad. Es necesario un entendimiento integral de los efectores conservados para elucidar la relación molecular entre hongos y plantas. Para llenar este vacío de investigación, investigamos el candidato a efector (ChEC)-88 expresado específicamente durante la infección. Notablemente, al igual que la proteína secretada asociada a la biotrofia 3 (BAS3), ChEC88 inhibió la muerte celular de las plantas causada por la proteína similar a péptido 1 que induce necrosis y etileno (NLP1). Los resultados del análisis de resonancia magnética nuclear revelaron que ChEC88 adoptó una nueva estructura tridimensional pseudo simétrica de dos pliegues. El modelado por homología sugirió que BAS3 exhibió una conformación similar a ChEC88 a pesar de compartir menos del 50% de identidad de secuencia. A través de búsquedas PSI-BLAST, encontramos que los homólogos de ChEC88 estaban conservados en varios hongos fitopatógenos hemibiótrofos, incluyendo especies de . Ensayos funcionales demostraron que todos los homólogos representativos suprimieron la muerte celular de las plantas inducida por NLP1. Experimentos de mutación identificaron los residuos críticos para la función de ChEC88. En general, nuestros hallazgos sugieren que los hongos fitopatógenos hemibiótrofos comparten una estrategia de supresión inmune conservada mediada por proteínas similares a ChEC88 y que tales efectores posiblemente se originaron de una línea ancestral común de hongos fitopatógenos.
Descripción
Los hongos fitopatógenos secretan numerosas proteínas efectoras para interrumpir las defensas de las plantas. En la actualidad, sus relaciones de secuencia-estructura-función siguen siendo poco comprendidas debido a su diversidad. Es necesario un entendimiento integral de los efectores conservados para elucidar la relación molecular entre hongos y plantas. Para llenar este vacío de investigación, investigamos el candidato a efector (ChEC)-88 expresado específicamente durante la infección. Notablemente, al igual que la proteína secretada asociada a la biotrofia 3 (BAS3), ChEC88 inhibió la muerte celular de las plantas causada por la proteína similar a péptido 1 que induce necrosis y etileno (NLP1). Los resultados del análisis de resonancia magnética nuclear revelaron que ChEC88 adoptó una nueva estructura tridimensional pseudo simétrica de dos pliegues. El modelado por homología sugirió que BAS3 exhibió una conformación similar a ChEC88 a pesar de compartir menos del 50% de identidad de secuencia. A través de búsquedas PSI-BLAST, encontramos que los homólogos de ChEC88 estaban conservados en varios hongos fitopatógenos hemibiótrofos, incluyendo especies de . Ensayos funcionales demostraron que todos los homólogos representativos suprimieron la muerte celular de las plantas inducida por NLP1. Experimentos de mutación identificaron los residuos críticos para la función de ChEC88. En general, nuestros hallazgos sugieren que los hongos fitopatógenos hemibiótrofos comparten una estrategia de supresión inmune conservada mediada por proteínas similares a ChEC88 y que tales efectores posiblemente se originaron de una línea ancestral común de hongos fitopatógenos.