Transporte de iones metálicos divalentes a través de grandes canales iónicos biológicos y su efecto sobre la conductancia y la selectividad

La caracterización electrofisiológica de grandes canales proteicos, que suelen presentar un transporte multiiónico y una selectividad iónica débil, se realiza habitualmente en condiciones fisiológicas (gradientes moderados de soluciones de KCl a concentraciones decimolares tamponadas a pH neutro). Aquí ampliamos la caracterización de la porina OmpF, un amplio canal de la membrana externa de E. coli, estudiando el efecto de las sales de cationes divalentes sobre las propiedades de transporte del canal. La regulación de la concentración de cationes divalentes es esencial en el metabolismo celular y la comprensión de sus efectos es de importancia clave, no sólo en los canales específicamente diseñados para controlar su paso sino también en otros canales multiiónicos. En particular, en los canales de porina como el OmpF, los cationes divalentes modulan la eficacia de las moléculas con actividad antimicrobiana. Aprovechando que la estructura atómica del canal OmpF se ha resuelto tanto en agua como en soluciones acuosas de MgCl2, analizamos la conductancia del canal único y la inversión de la selectividad del canal con el objetivo de separar el papel del propio electrolito y la acumulación de contraiones inducida por las cargas del canal de la proteína y otros factores (unión, efectos estéricos, etc.) que siendo de menor importancia en sales de cationes monovalentes se convierten en cruciales en el caso de los cationes divalentes.

Autores: Elena, García-Giménez; Antonio, Alcaraz; Vicente M., Aguilella