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Una nueva beta-glicosidasa multifuncional altamente termoestable de Crenarchaeon Acidilobus saccharovorans
Expresamos una β-galactosidasa putativa, Asac_1390, procedente de la crenarquia hipertermofílica Acidilobus saccharovorans en Escherichia coli y purificamos la enzima recombinante. Asac_1390 está compuesta por 490 residuos de aminoácidos y mostró una alta similitud de secuencia con las glicósido hidrolasas de la familia 1 de varias Crenarchaeota termófilas. La actividad máxima se observó a pH 6,0 y 93°C. La vida media de la enzima a 90°C era de unas 7 horas. Asac_1390 mostró una alta tolerancia a la glucosa y presenta actividad hidrolítica hacia la celobiosa y varios arilglucósidos. La actividad hidrolítica con sustratos de p-nitrofenilo (pNP) siguió el orden pNP-β-D-galactopiranósido (328 U mg-1), pNP-β-D-glucopiranósido (246 U mg-1), pNP-β-D-xilopiranósido (72 U mg-1) y pNP-β-D-manopiranósido (28 U mg-1). Así, la enzima era en realidad una β-glicosidasa multifuncional. Por lo tanto, la utilización de Asac_1390 puede contribuir a facilitar la degradación eficiente de la biomasa lignocelulósica y ayudar a mejorar los procesos de bioconversión.
Autores: Vadim M., Gumerov; Andrey L., Rakitin; Andrey V., Mardanov; Nikolai V., Ravin
Idioma: Inglés
Editor: Hindawi Publishing Corporation
Año: 2015
Disponible con Suscripción Virtualpro
Artículo científico
Categoría
Ciencias Naturales y Subdisciplinas
Licencia
CC BY-SA – Atribución – Compartir Igual
Consultas: 9
Citaciones: Sin citaciones
Hindawi
Archaea
Volume 2015, Article ID 978632, 6 pages
https://doi.org/10.1155/2015/978632
Vadim M. Gumerov, Andrey L. Rakitin, Andrey V. Mardanov, Nikolai V. Ravin
, Russia
Academic Editor: Frédéric Pecorari
Contact: archaea@hindawi.com
Expresamos una β-galactosidasa putativa, Asac_1390, procedente de la crenarquia hipertermofílica Acidilobus saccharovorans en Escherichia coli y purificamos la enzima recombinante. Asac_1390 está compuesta por 490 residuos de aminoácidos y mostró una alta similitud de secuencia con las glicósido hidrolasas de la familia 1 de varias Crenarchaeota termófilas. La actividad máxima se observó a pH 6,0 y 93°C. La vida media de la enzima a 90°C era de unas 7 horas. Asac_1390 mostró una alta tolerancia a la glucosa y presenta actividad hidrolítica hacia la celobiosa y varios arilglucósidos. La actividad hidrolítica con sustratos de p-nitrofenilo (pNP) siguió el orden pNP-β-D-galactopiranósido (328 U mg-1), pNP-β-D-glucopiranósido (246 U mg-1), pNP-β-D-xilopiranósido (72 U mg-1) y pNP-β-D-manopiranósido (28 U mg-1). Así, la enzima era en realidad una β-glicosidasa multifuncional. Por lo tanto, la utilización de Asac_1390 puede contribuir a facilitar la degradación eficiente de la biomasa lignocelulósica y ayudar a mejorar los procesos de bioconversión.
Descripción
Expresamos una β-galactosidasa putativa, Asac_1390, procedente de la crenarquia hipertermofílica Acidilobus saccharovorans en Escherichia coli y purificamos la enzima recombinante. Asac_1390 está compuesta por 490 residuos de aminoácidos y mostró una alta similitud de secuencia con las glicósido hidrolasas de la familia 1 de varias Crenarchaeota termófilas. La actividad máxima se observó a pH 6,0 y 93°C. La vida media de la enzima a 90°C era de unas 7 horas. Asac_1390 mostró una alta tolerancia a la glucosa y presenta actividad hidrolítica hacia la celobiosa y varios arilglucósidos. La actividad hidrolítica con sustratos de p-nitrofenilo (pNP) siguió el orden pNP-β-D-galactopiranósido (328 U mg-1), pNP-β-D-glucopiranósido (246 U mg-1), pNP-β-D-xilopiranósido (72 U mg-1) y pNP-β-D-manopiranósido (28 U mg-1). Así, la enzima era en realidad una β-glicosidasa multifuncional. Por lo tanto, la utilización de Asac_1390 puede contribuir a facilitar la degradación eficiente de la biomasa lignocelulósica y ayudar a mejorar los procesos de bioconversión.