Actualmente, la interacción proteica del dominio de unión a nucleótidos (NBD) del Homo sapiens de la proteína de choque térmico de 70 kDa (PDB: 1HJO) con el motivo p53 sigue sin dilucidarse. El complejo NBD-motivo p53 potencia la estabilización de p53, aumentando así la actividad de supresión tumoral en el tratamiento del cáncer. Por lo tanto, identificamos la interacción entre NBD y p53 utilizando el programa STRING versión 9.1. A continuación, modelamos la interacción tridimensional entre NBD y p53. A continuación, modelamos la estructura tridimensional del motivo p53 mediante modelado homológico y determinamos la afinidad de unión y la estabilidad de la estructura del complejo NBD-motivo p53 mediante simulación de acoplamiento molecular y dinámica (MD). El dominio humano de unión al ADN del motivo p53 (SCMGGMNR) recuperado de UniProt (UniProtKB: P04637) se acopló a la proteína NBD, utilizando el programa Autodock versión 4.2. La energía de unión y la estabilidad intermolecular de la estructura del complejo NBD-p53 se determinaron mediante simulación dinámica y molecular (MD). La energía de enlace y la energía intermolecular del complejo NBD-p53 fueron de -0,44 Kcal/mol y -9,90 Kcal/mol, respectivamente. Además, los análisis de RMSD, RMSF, enlaces de hidrógeno, puente salino y estructura secundaria revelaron que la proteína NBD tenía un fuerte enlace con el motivo p53 y que el complejo proteína-ligando era estable. Así pues, los datos actuales serían muy alentadores para el diseño de fármacos basados en la estructura de Hsp70 en la terapia del cáncer.